4. Белки. Химическая природа: состав, уровни структурной организации и типы связей.

Белки – это полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 α-аминокислот. Аминокислоты в молекуле белка соединены пептидной связью.

Классификация аминокислот:

а) глюкопластичные (глюкогенные) – при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную и ФЕП превращаются в глюкозу (глюконеогенез) или гликоген. К ним относятся: глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота, аргинин, гистидин, метионин.

б) кетопластичные (кетогенные) – ускоряют образование кетоновых тел – лейцин, изолейцин, тирозин, фенилаланин.

Заменимые

Незаменимые: гистидин, изолейцин, лейцин, метионин, лизин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин.

Классификация белков:

а) простые: глобулярные – шарообразная форма молекулы, растворимы в воде и разнообразных солевых растворах. (альбумины, полифункциональные глобулины, гистоны, проламины, протамины)

фибрилярные – волокнистая структура, не растворим в воде и солевых растворах.

б) сложные (протеины) содержат наряду с протеиногенными аминокислотами органический или неорганический компонент иной природы – простетическую группу. (гликопротеиды, липопротеиды, металлопротеины, фосфопротеины, нуклеопротеины, хромопротеины)

Характеристика пептидной связи. Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи. Связь между α-углеродным и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям, поэтому полипетидная цепь способна принимать различные конфигурации. Пептидные связи расположены в транс-конфигурации. Она очень прочная и самопроизвольно не разрывается при нормальных условиях.

Уровни структурной организации.

1. Первичная структура – линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Вид связи: пептидная.

2. Вторичная структура – пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова (-NH-CH-CO-). При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спираль и β-структура.

α-Спираль. В данном типе структуры пептидный остов закручивается в виде спирали за счет образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали.

β-Структура. Формируется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи. Она образует фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой. Водородные связи, образующиеся между атомами пептидного остова различных полипептидных цепей, называются межцепочечными. Водородные связи, возникающие между линейными участками внутри одной полипептидной цепи, называют внутрицепочечными.

3. Третичная структура – трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи. Конфигурация: спираль, образованная на цилиндре, ось которого периодически меняет направление, что приводит к образованию клубка (глобула или фибрилярные). Гидрофильные группы располагаются на поверхности молекулы, гидрофобные – сближены между собой в ее внутренних областях. Типы связи: Ионные связи – между отрицательно заряженными карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженными группами радикалов лизина, аргинина, гистидина; Водородные связи – между гидрофильными незаряженными группами и любыми другими гидрофильными группами; Дисульфидные связи – взаимодействие SH-групп двух остатков цистеина.

4. Четвертичная структура – образуется путем объединения одинаковых субъединиц в более сложное образование. Субъединицы соединяются слабыми связями, которые легко диссоциируют под действием кислых и солевых растворов, мочевины, детергентов с высвобождением субъединицы.

Денатурация белка – разрыв большого количества слабых связей в молекуле белка. При денатурации не происходит разрыва пептидной связи, то есть первичная структура белка не разрушается.

Факторы: высокая температура, интенсивное встряхивание раствора, органические вещества (этиловый спирт), кислоты и щелочи, изменение рН среды, соли тяжелых металлов (медь, ртуть), детергенты – вещества содержащие гидрофобный углеродный радикал и гидрофильную функциональную группу.