logo
Беха Экзамен / Otvety_1

176. Структура и функции полимеров соединительной ткани. Гликозаминогликаны, протеогликаны, фибронектин.

Гликозаминогликаны – линейные, отрицательнозаряженные гетерополисахардиды.

Протеогликаны – высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5-10%) и гетерополисахардиов (90-95%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса.

Гликопротеиды выполняют следующие функции

  1. Присутствуют в ферментах, гормонах, транспортных, структурных белках (представители – коллаген, эластин, иммунноглобулины, ангиотензиноген, трансферрин, фактор Касла).

  2. Являются структурными компанентами межклеточного матрикса.

  3. Протеогликаны специфически взаимодейсивуют с коллагеном, эластином, фибронектиноми др. белками межклеточного матрикса.

  4. Являясь полианионами могут присоединять большое количество воды и ионов.

  5. Препятствуют распространению патогенных микроорганизмов в соединительной ткани (роль сита).

  6. Рессорная функция в суставных хрящах.

  7. Кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы.

  8. Гепарин – антикоагулянт.

Строение и классы гликозаминогликанов.

Гликозаминогликаны – линейные гетерополисахариды.

Состоят из одного повторяющегося мономера, состоящего из гексуроновой кислоты и глюкозамина или галактозамина.

Гиалуроновая кислота.

Состоит из D-глюкуроновой кислоты и ацетилглюкозамина. Входит в состав с белком или же встречается в свободном виде выполняя роль смазки (например, синовиальная жидкость).

Хондроэтинсульфаты – самый распространенные гликозаминогилканы в организме, встречаются в артериях, сухожилиях, хряще, коже, роговице глаза. Состоят из D-глюкуроновой кислоты и ацетилгалактозаминсульфата в положении 4 или 6.

Кератансульфаты – содержатся в роговице глаза, позвоночных дисках.

Дерматансульфат – содержится в коже, створках сердца, кровеносных сосудах.

Гепарин – важный антикоагулянт. Содержится в гранулах тучных клеток.

Гепарансульфат – входит в состав базальных мембран.

Протеогликаны.

Агрекан – наиболее распространенный протеогликан, состоящий из полипептидной цепи с большим количеством хондроэтинов и меньшим кератансульфатов.

Специализированные белки.

Фибронектин (адгезивный белок) - гликопротеин, состоящий из двух идентичных цепей, соединенных у С конца.

Участвует в связывании коллаген, протеогликаны, гиалуроновую кислоту, углеводы плазматических мембран, гепарин (!), трансглутамазу.

Благодаря этим свойствам интегрирует межклеточный матрикс и участвует в адгезии клеток.

Коллаген – основной структурный белок межклеточного матрикса, известно около 19 его типов (обладает полиморфизмом). Содержится в костях, связках, хрящей.

Состав коллагеном определяется формулой (Глицин XY)n. Молекула коллагена состоит из трех альфа цепей, которые как ы перекручены между собой. Аминокислотные остатки пролина и гидроксипролина обуславливают повороты нитей для закрутки, а формирующиеся водородные связи стабилизируют молекулу.

Для нормального выполнения структурной функции коллагена необходимо гидроксилирование остатков пролина и лизина с помощью витамина С, иначе развивается цинга.

Особенности аминокислотного состава.

Фибриллы коллагена не обладают растяжимостью, но выдерживают огромную нагрузку. Каждыйтретий аминокислотный остаток представлен глицином, около 25% приходится на пролин и гидроксипролин.

Эластин.

Эластин – основной белок эластических волокон, которые обильно содержатся в коже, ушах, кровеносных сосудах, связках. Наличие эластина обуславливает их эластичность, растягивание до размеров, которые во много раз превосходят их изначальные размеры.

Особенности аминокислотного состава.

Содержит около 800 аминокислотных остатков в основном с неполярными радикалами (глицин, валин, аланин). Также содержит много лизина и пролина. Из-за наличия большого количества гидрофобных радикалов не образует вторичную и третичную структуру. В формирование жестких сшивок участвуют 4 молекулы лизина, которые образуют молекулу десмозина или изодесмозина.