124. Смотри тканевое дыхание.

Для проявления каталитической активности большинству ферментов необходимо наличие кофермента.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями.

Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата. Один и тот же кофермент взаимодействуя с апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях.

Различают коферменты:

1. Коферменты-нуклеотиды в составе трансфераз участвуют в переносе фосфата, пирофосвата, аденозила и т.д.

2. Коферменты-витамины участвуют в реакциях обмена. Одни из них взаимодействуют с ферментом в неизмененном виде, другие – после трансформации в коферментную форму витамина.

3. Тетрапиррольные коферменты идентичны по структуре гему в гемоглобине. Содержат железо в двух и трехвалентной форме, участвуют в транспорте электронов в составе цитохромов, каталазы, пероксидазы.

К коферментам относят:

- производные витаминов

- гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы

- нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты

- убихинон – участвует в переносе электронов и протонов в ЦПЭ

- фосфоаденозилфосфосульфат – участвует в переносе сульфата

-S-аденозилметионин – донор метильной группы

- глутатион – участвует в ОВР