162. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, проферменты, их активация.

Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов – гастринов. Они вызывают секрецию соляной кислоты и профермента – пепсиногена.

Механизм активации пепсина. Пепсиноген – неактивная форма пепсина. Пепсиноген – белок, состоящий из одной полипептидной цепи. Под действием соляной кислоты он превращается в активный пепсин. В процессе активации в результате протеолиза от N-конца молекулы пепсиногена отщепляются 42 аминокислотных остатка.

В поджелудочной железе синтезируются проферменты: трипсиноген, хемотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В.

Активация трепсиногена происходит под действием энтеропептидазы. Происходит изменение конформации, что ведет к формированию активного цента, и образуется активный трепсин.

Трипсин активирует хемотрепсиноген. Он состоит из полипептидной цепи. Под действием трипсина расщепляется пептидная связь между 15 и 16 аминокислотами, и образуется активный хемотрипсин.

Остальные ферменты (проэлазастаза и прокарбоксипептидаза А и В) также активируются трипсином путем частичного протеолиза. В результате образуются акттивные ферменты – эластаза и карбоксипептидаза А и В.

Карбоксипептидазы А и В – цинкосодержащие ферменты, отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Карбоксипептидаза А отщепляет ароматические и гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В – остатки аргинина и лизина.

Конечный результат действия протеолитических ферментов желудка и кишечника – расщепление пищевых белков до свободных аминокислот.