Гилберт с. Биология развития: в 3-х т. Т. 3: Пер. С англ. – м.: Мир, 1995. – 352с.

40 ГЛАВА 15

Было обнаружено, что рецепторный комплекс к фибронектину не только связывает фибронектин на наружной поверхности клетки, но одновременно и связывает белки цитоскелета изнутри. Таким образом, фибронектиновый рецепторный комплекс пронизывает клеточную мембрану, соединяя два типа матрикса. На внутренней поверхности клеточной мембраны он служит местом заякоривания актиновых микрофиламентов, обусловливающих движение клетки, а на внешней ее поверхности он связывается с фибронектином внеклеточного матрикса (рис. 15.42). Это семейство рецепторных белков было названо интегринами (Horwitz et al., 1986; Tamkun et al., 1986). поскольку они интегрируют внутриклеточные и внеклеточные конструкции, позволяя им работать вместе. Оказалось, что интегриновые белки пронизывают клеточные мембраны клеток многих типов, связываясь с RGD-последовательностями нескольких адгезионных белков внеклеточного матрикса, в том числе витронектина (обнаруженного в базальной пластинке глаза), фибронектина и ламинина (Ruoslahti; Pierschbacher, 1987). Не исключено, что такое двойное связывание дает клетке возможность двигаться посредством сокращения актиновых микрофиламентов относительно неподвижного внеклеточного матрикса (рис. 15.43).

Интегрины содержат одну α-субъединицу и одну β-субъединицу; специфичность связывания интегрина зависит от комбинации субъединиц и от условий клеточного окружения (Hemler et al., 1987; Hauler, 1990). Как показано в табл. 13.4. различные бинарные сочетания α- и β-субъединиц позволяют интегрину связываться с определенными внеклеточными молекулами. Следует заметить, однако, что интегрин