logo search
Гилберт С

Иммуноглобулиновое сверхсемейство мка

Многие молекулы клеточной адгезии, не нуждающиеся для своего функционирования в ионах кальция, имеют очень сходную структуру (рис. 15.27). Эта структура с ее внеклеточными глобулярными доменами удерживается дисульфидными мостиками и напоминает структуру молекул иммуноглобулинов, что послужило основанием для предположения о происхождении иммуноглобулинов от этой группы молекул клеточной адгезии (Williams, Barclay, 1988; Lander, 1989). Поэтому такие гликопротеины и называют «иммуноглобулиновым сверхсемейством».

Из всех молекул клеточной адгезии наиболее полно охарактеризованы N-MKA. Несмотря на то что белок N-MKA кодируется одним геном на гаплоидный геном, он может быть представлен молекулами трех размеров, что объясняется дифференциальным сплайсингом РНК. Доминирующие формы – белки с молекулярной массой 180 000 дальтон и 140 000 дальтон, содержащие три домена:

Рис. 15.27. Три члена «иммуноглобулинового сверхсемейства». Молекула IgM состоит из двух тяжелых цепей, каждая из которых включает пять доменов, и двух легких, включающих по два домена. N-MKA представлена единственной полипептидной цепью с пятью доменами. Ее заякоривание в мембране происходит либо с помощью трансмембранной аминокислотной последовательности белка, либо с помощью липида. Ng-MKA является трансмембранным белком с шестью глобулярными доменами. У насекомых молекула клеточной адгезии фасцилин II и нейроглиан представляют собой соответственно N-MKA и Ng-MKA.