10.3.2. Транспорт кислорода кровью

Лишь небольшая часть О2 (около 2%), переносимого кровью, растворена в плазме. Основная его часть транспортируется в форме непрочного соединения с гемоглобином, который у позвоночных содержится в эритроцитах. В молекулы этого дыхательного пигмента входят видоспецифичный белок - глобин и одинаково построенная у всех животных простетическая группа - гем, содержащая двухвалентное железо (рис. 10.27).

Присоединение кислорода к гемоглобину (оксигенация гемоглобина) происходит без изменения валентности железа, т. е. без переноса электронов, характеризующего истинное окисление. Тем не менее гемоглобин, связанный с кислородом, принято называть окисленным (правильнее - оксигемоглобин), а отдавший кислород - восстановленным (правильнее - дезоксигемоглобин).

1 г гемоглобина может связать 1,36 мл газообразного О2 (при нормальном атмосферном давлении). Учитывая, к примеру, что в крови человека содержится примерно 150 г/л гемоглобина, 100 мл крови могут переносить около 21 мл О2. Это так называемая кислородная емкость крови. Оксигенация гемоглобина (иначе говоря, процент, на который используется кислородная емкость крови) зависит от парциального давления 02 в среде, с которой контактирует кровь. Такая зависимость описывается кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 10.28). Сложная S-образная форма этой кривой объясняется кооперативным эффектом четырех полипептидных цепей гемоглобина, кислородсвязывающие свойства (сродство к О2) которых различны.

Благодаря такой особенности венозная кровь, проходя легочные капилляры (альвеолярное РO2 приходится на верхнюю часть кривой), оксигенируется почти полностью, а артериальная кровь в капиллярах тканей (где Ро2 соответствует крутой части кривой) эффективно отдает О2. Отдаче кислорода способствует

Рис. 10.27 Строение молекулы гема

Рис. 10.28 Кривые диссоциации оксигемоглобина

А - кривая насыщения гемоглобина кислородом при нормальном содержании СО2, Б - влияние изменения напряжения СО2 на кривую диссоциации оксигемоглобина; 1 - при низком содержании СО2, 2 - норма, 3 - при высоком содержании CО2.

содержащийся в эритроцитах 2,3-дифосфоглицерат, синтез которого усиливается при гипоксии и интенсификации окислительного процесса в тканях.

Кривая диссоциации оксигемоглобина сдвигается вправо при повышении температуры и при увеличении концентрации водородных ионов в среде которая, в свою очередь, зависит от Рсо2 (эффект Вериго-Бора). Поэтому создаются условия для более полной отдачи кислорода оксигемоглобином в тканях особенно там, где выше интенсивность метаболизма, например в работающих мышцах. Однако и в венозной крови большая или меньшая часть (от 40 до 70%) гемоглобина остается в оксигенированной форме. Так, у человека каждые 100 мл крови отдают тканям 5-6 мл О2 (так называемая артерио-венозная разница по кислороду) и, естественно, на ту же величину обогащаются кислородом в легких.

Сродство гемоглобина к кислороду измеряется величиной парциального давления кислорода, при которой гемоглобин насыщается на 50% (Р50) у человека оно составляет в норме 26,5 мм рт. ст. для артериальной крови. Параметр Р50 отражает способность дыхательного пигмента связывать кислород. Этот параметр выше для гемоглобина животных, обитающих в бедной кислородом среде, а также для так называемого фетального гемоглобина, который содержится в крови плода, получающего кислород из крови матери через плацентарный барьер.