Принцип классификации ферментов. Классы ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Основные положения систематической и тривиальной номенклатуры ферментов

Энзимология долго не располагала строго научной номенклатурой ферментов. Наименования ферментам давали по случайным признакам (тривиальная номенклатура), по названию субстрата (рациональная), по химическому составу фермента и, наконец, по типу катализируемой реакции и характеру субстрата. Примерами тривиальной номенклатуры могут служить названия таких ферментов, как пепсин (от греч. пепсис – пищеварение), трипсин (от греч. трипсис – разжижаю) и папаин (от названия дынного дерева Carica papaja, из сока которого он выделен). По действию все эти ферменты являются протеолитическими, т.е. ускоряют гидролиз белков.

Современные классификация и номенклатура ферментов были разработаны Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве. Необходимость систематики номенклатуры диктовалась, прежде всего, стремительным ростом числа вновь открываемых ферментов, которым присваивались разные названия. Более того, одному и тому же ферменту часто давали два или несколько названий, что вносило путаницу в номенклатуру. Некоторые названия ферментов вообще не отражали тип катализируемой реакции, а при наименовании фермента исходили из названия субстрата, на который действует фермент, с добавлением окончания -аза: в частности, амилазы (ферменты, гидролизируюшие углеводы), липазы (действующие на липиды), протеиназы (гидролизируюшие белки) и т.д.

В основу принятой классификации положен тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов. В соответствии с решением Международной комиссии для каждого фермента установлен код, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число означает, к какому из шести основных классов относится фермент; второе указывает подкласс (как правило, природу донора); третье – подподкласс (как правило, природу акцептора); четвертое число – это порядковый номер фермента в его подподклассе. Основными группами ферментов в настоящее время принято считать следующие классы:

1. Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. В названиях используются термины дегидрогеназа или редуктаза, а если акцептором является молекулярный кислород, то оксидаза:

1.1 – действуют на СНОН-группу доноров;

1.1.1 – акцепторами служат NAD⁺ или NADP⁺.

Таким образом, первый фермент этого класса – алкогольдегидрогеназа обозначается так: 1.1.1.1 Алкоголь: NAD оксндоредуктаза:

Этанол + NAD⁺  ацетальдегид + NADH.

2. Трансферазы, катализирующие перенос тех или иных групп, например аминотрансферазы: 2.6.1.2 L-аланин-оксоглутарат аминотрансфераза:

Аланин + 2-оксоглутарат  пируват + глутамат.

3. Гидролазы, катализирующие перенос групп на молекулу воды, например 3.1.2.1 Ацетил-СоА-гидролаза:

Ацетил-СоА + Н₂О  ацетат + СоА.

4. Лиазы, катализирующие образование двойных связей или присоединение по двойным связям, например: 4.1.3.1 трео-О-изо-цитрат глиоксилат-лиаза (изоцитратлиаза):

Изоцитрат  сукцинат + глиоксилат.

5. Изомеразы, катализирующие изменение геометрической или пространственной конфигурации молекул, например: 5.1.1.1 Аланинрацемаза:

L-аланин  D-аланин.

6. Лигазы, катализирующие соединение двух молекул, сопровождающееся гидролизом богатой энергией связи, например: 6.2.1.1 Ацетат: СоА лнгаза:

Ацетат + СоА + АТР  ацетил-СоА + AMP + пирофосфат.

Несмотря на общепринятые требования к обозначению названий ферментов в научной литературе (в соответствии с международной классификацией), нередко встречаются и старые, более простые названия ферментов.