Лекция 2.2. Стационарная кинетика ферментативный реакций

В изучении свойств ферментов, а также решении ряда научно-исследовательских и практических задач биохимии, биофизики, микробиологии и биотехнологии ведущая роль отводится ферментативной кинетике. Опираясь на знания таких параметров ферментативной кинетики, как константа Михаэлиса (Км) и максимальная скорость реакции (Vmax), исследователи получают важную информацию не только о сродстве изучаемого фермента к субстрату, но и о возможности использования его в практических целях.

В ферментативной кинетике концепция стационарности применима к к концентрациям связанных с ферментом интермедиатов. Когда фермент смешивается с избытком субстрата наблюдается начальный период, известный как предстационарное состояние, в течение которого концентрации этих интермедиатов достигают стационарного уровня. По достижении интермедиатами стационарных концентраций скорость реакции относительно медленно изменяется со временем и именно в данный период традиционно измеряют скорости энзиматических реакций. Стационарное состояние является аппроксимацией, поскольку субстрат постепенно превращается в ходе эксперимента. Но, принимая во внимание, что измерения осущесвляются за короткий промежуток времени, когда концентрация субстрата изменяется незначительно, стационарное состояние является хорошей аппроксимацией. Хотя изучение предстационарной кинетики позволяет анализировать механизмы ферментативного катализа, стационарная кинетика более важна для измерения каталитической активности фермента при стационарных состояниях в клетке.