Роль доменов в связывание ферментов с мембранами

Существование специфических доменов, обеспечивающих присоединение ферментов к мембране, описано для многих ферментов. Образование такого poдa «дополнительных» структур, усложняющих молекулу мембраносвязанных ферментов, можно, по-видимому, считать общей закономерностью, так как оно описано для ферментов разных групп. Например, общим свойством ацетилхолинэстеразы, щелочной фосфатазы и 5-нуклеотидазы является существование С-концевого домена, связанного с особым фосфолипидом и обеспечивающего «заякоривание» фермента на мембране. Мембраносвязанная лактатдегидрогеназа Е. соli имеет мопекулярную массу 65 кДа, что почти в два раза превышает соответствующую величину для цитоплазмического фермента; полипептидная цепь этой лактатдегидрогеназы складывается в три домена: каталитический, формируемый N-концевой частью молекупы (остатки 1-240), коэнзим (FАD)-связывающий, в образование которого вовлечены 200 аминокислотных остатков С-конца цепи, и домен, обеспечивающий присоединение к мембране, расположенный между ними. Пространственная структура данного белка (предложенная на основании предсказания исходя из аминокислотной последоватепьности) имеет много общего со структурой цитоплазматической лактатдегидрогеназы; их эволюционное родство очевидно. Увеличение размера мопекулы мембраносвязанного фермента можно рассматривать как приспособление к выполнению дополнитепьной функции.