Увеличение числа доменов в ферменте и усложнение взаимодействий между ними

Рассмотрение зависимости между размером полипептидной цепи, формирующей мономерную субъединицу фермента, и степенью сложности выполняемой этим ферментом функции, выявляет прямую корреляцию между данными параметрами.

Поскольку молекулярная масса структурных доменов, выявляемых в белках, как правило, составляет 20-30 кДа, можно полагать, что наиболее просто устроенные ферменты представляют собой однодоменные образования. Усложнение структуры, обычно достигаемое путём увеличения числа доменов (и реализующееся в эволюции благодаря дупликации генов с последующими мутациями либо благодаря слиянию генов), влечет за собой усложнение функции. Анализ накопленной к настоящему времени информации позволяет наметить три основные направления, по которым может осуществляться «усовершенствование» функциональных свойств ферментов. Это, во-первых, усложнение структуры активного центра, отражающееся на специфичности фермента и эффективности катализа. Во-вторых, это возникновение дополнительных структур, обеспечивающих способность молекулы фермента воспринимать сигналы внешней среды, то есть подвергаться аллостерической регуляции. И, наконец, это появление полифункциональных ферментов, структурные особенности которых делают их способными к тонкой регуляции путём специфических белок-белковых взаимодействий.