Стереоспецифичность ферментов

Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических цис-и транс-изомеров химических веществ. Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-аминокислоты. Каждый из видов оксидаз действует только на свой специфический стереоизомер:

Оксидаза D-аминокислот

Если какое-либо соединение существует в форме цис-и транс-изомеров с различным расположением групп атомов вокруг двойной связи, то, как правило, только один из этих геометрических изомеров может служить в качестве субстрата для действия фермента. Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер):

А- и В-классы NAD(P)-зависимых дегидрогеназ

В качестве примера ферментов, обладающих стереохимической специфичности можно привести А- и В-классы NAD(P)-зависимых дегидрогеназ (см. лекцию 1.4). Установлено, что передача атома водорода от субстрата к NAD и NADР происходит непосредственно, то есть без обмена протона с водной средой. Присоединение водорода происходит стереоспецифически, то есть для данного фермента всегда по одну сторону пиридинового ядра. В зависимости от направления присоединения водорода все никотинамидные дегидрогеназы делят на А и В тип (рис. 3.3.1).

Рис. 3.3.1. Типы присоединения водорода к пиридиновому ядру молекулы никотинамидного кофактора

К дегидрогеназам А типа относят дегидрогеназы спиртов, L-лактата, L-малата, D-глицерата. К дегидрогеназам В типа относят дегидрогеназу L-глутамата, D-глюкозы, D-глицеральдегид-3-фосфата.

Таким образом, благодаря высокой специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и всём организме, регулируя интенсивность обмена веществ.