Роль доменов в регуляции ферментативной активности

Сравнение свойств гомологичных ферментов, изолированных из разных источников, позволяет в ряде случаев выявить элементы структуры, обусловливающие способность данного биологического катализатора модулировать свою активность в соответствии с условиями и внешней среды. Весьма часто возникновение таких элементов ведёт к увеличению молекулярной массы белка; они оказываются своеобразной надстройкой над «основным зданием», которым является структура, необходимая для формирования и функционирования активного центра. Описываемый эффект достигается обычно путем возникновения одного или нескольких регуляторных доменов, имеющих специализированные функции. В одних случаях эти домены четко отграниченные от активного центра, а в других регуляторный домен непосредственно вовлечён в формирование активного центра и несет субстрат-связываюший участок («glycogen storage site» у фосфорилазы). Наибольший интерес представляют молекулярные механизмы реализации регуляторных воздействий при взаимодействии различных доменов. Эта проблема находится на разной стадии решения для различных ферментов – от выявления структурной и функциональной обособленности регуляторных и каталитических доменов до полной расшифровки механизма взаимодействия доменов. В настоящее время на таком молекулярном уровне исследовано 3 фермента, это аспартаттранскарбамилаза, гликогенфосфорилаза и фосфофруктокиназа.

Таким образом, мультидоменная организации ферментов играет важную роль в регуляции функционирования их активных центров.