60. Белки мышц. Роль актино-миозинового комплекса.

Каждая из составных частей мышечного волокна (сарколемма, саркоплазма и миофибриллы) содержит в своем составе белки, отличающиеся между собой по физико-химическим и биологическим свойствам, что связано с выполнением ими специфических функций (сократительная, опорная, энергетическая и т. д.). Чем выше дифференциация мышц и чем выше их функциональная активность, тем больше в них содержится растворимых и меньше — нерастворимых белков.

Белки саркоплазмы. В составе белков саркоплазмы методом фракционирования можно выделить следующие группы белков: миоген, миоглобин, глобулин «X», миоальбумин.

Миоген - смесь белков, близких по физико-химическим свойствам, растворимых в воде и солевых средах с низкой ионной силой. В его состав входят ферменты гликолиза (гексокиназа, альдолаза, енолаза), дезаминаза АМФ. Общее содержание около 20% белков мышечной ткани.

Миоглобин. В красных мышцах всегда содержится белок миоглобин. Он состоит из одной полипептидной цепи, соединенной с молекулой гема. Как и гемоглобин, он может соединяться с молекулярным кислородом и депонировать его и мышцах для последующего использования в процессах тканевого дыхания. Чем более тренированы мышцы, тем больше они содержат миоглобина. На разрезе они отличаются интенсивной красной окраской. Особенно богаты миоглобином мышцы диких животных (у млекопитающих мышцы конечностей, а у летающих птиц - грудные). У животных, продолжительное время пребывающих под водой (тюлени, киты, моржи), с миоглобниом соединено больше 50 % кислорода, содержащегося во всем организме.

Белки миофибрилл. К миофибриллярным белкам относятся миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и тропоннн. Они составляют около 60 % мышечных белков, причем среди них больше всего миозина.

Миозин - глобулярный белок. Молекула миозина асимметрична - в ней различают «голову» п «хвост». Хвост миозина состоит из двух альфа-спиралей. На одном из концов молекулы обе спирали образуют глобулу (голова миозина). Миозин обладает способностью гидролизовать концевую фосфатную связь АТФ (в меньшей мере ГТФ, ПТФ. ЦТФ). АТФ-азиую активность проявляет не вся молекула, а только голова миозина. К тому же каталитические участки мозга (голова) способны соединяться с амином, другим белком мнофнбрилл, при образовании актомиозина.

Актин представлен Г-актином (глобулярный) и Ф-актином (фибриллярный). Каждая молекула Г-актина прочно удерживает один ион Са2+ и одну молекулу АТФ (АДФ). Процессу превращения Г-актина в Ф-актин способствуют также нейтральные соли. В мышцах количество актина составляет 14 % от всех белков.

Актомиозин. В растворах Ф-актин легко соединяется с миозином, образуя нити актомнозина. Такие же нити имеются и в миофибриллах. Этот комплекс и обеспечивает сократительную функцию мышц.

Тропомиозин. Наряду с вышеописанными белками из миофибрилл выделен белок тропомиозин. Он растворим в воде и солевых средах с низкой ионной силой. Молекулы тропомиозина по строению имеют сходство с хвостом миозина - каждая из них состоит из двух альфа-спиралей.

Тропонин. Особенность тропонина - прочно связываться с нонами кальция. Предполагается, что он служит кальций-связующим компонентом в комплексе тропонин-тропо-миозин-актин-миозин, инициирующим мышечное сокращение при наличии в среде свободных ионов Са2+.

Белки мышечной стромы. Мышечная строма представлена соединительнотканными белками сарколеммы, стенок сосудов, нервов, сухожилий. Среди этих белков можно выделить коллаген, эластин, нейрокератин и др. Общее содержание белков стромы составляет 15—20 % от всех мышечных белков. Мышцы новорожденных, в которых очень низкое содержание белков актомиозинового комплекса, имеют больше по удельному весу белков стромы. Аналогичная картина наблюдается и у старых животных.