ekzamen_BKh

24. Макроэргические соединения мышц. Структура, образование. Роль атф и креотинфосфата

Макроэргические соединения— органические соединения, содержащие богатые энергией (макроэргические) связи. М.с. присутствуют во всех живых клетках и участвуют в накоплении и превращении энергии; они образуются в результате фотосинтеза, хемосинтеза и биологического окисления. К М.с. относятся прежде всего аденозинтрифосфат (см.Аденозинтрифосфат, АТФ), а также некоторые другие вещества, распад которых сопровождается освобождением свободной энергии, используемой клетками для биосинтеза необходимых веществ, их транспорта, мышечного сокращения, пищеварения и др. процессов жизнедеятельности организма. лючевым веществом в энергетическом обмене является АТФ, так как, с одной стороны, она возникает из других макроэргических соединений в ходе некоторых реакций,

а с другой, существует много процессов, в ходе которых синтезируются макроэргические соединения при участии АТФ. АТФ является главным используемым непосредственно донором свободной энергии. В клетках организма АТФ расходуется после ее образования в течение 1 мин. Оборот АТФ очень высок. Например, человек в покое расходует около 40 кг АТФ за 24 ч, а в период интенсивной работы скорость использования АТФ достигает 0,5 кг за 1 минуту.

Однако АТФ - главное макроэргическое вещество организма - не является соединением, наиболее "богатым" энергией, а находится в середине энергетической шкалы.

Освобождение энергии фосфатной связи АТФ возможно двумя путями. Первый путь - это отщепление концевого фосфата, в результате образуется АДФ и фосфорная кислота:

АТФ → АДФ + Н3РО4

Другой путь освобождения энергии фосфатной связи АТФ - пирофосфатное расщепление:

АТФ → АМФ + Н4Р2О7

Пирофосфатное расщепление в биологических процессах встречается реже. Примером может служить образование аминоациладенилатов и ацил-КоА. Схемы этих процессов будут представлены в соответствующих разделах.

26-27 Биохимические механизмы сокращения и расслабления мышечного волокна. Особенности сократительной функции кардиомиоцитов. Биохимические тесты в диагностике заболеваний миокарда и скелетных мышц.

СОКРАЩЕНИЕ

1. Мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са²⁺.

2. Са²⁺ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазма) из депо - цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са²⁺в саркоплазме мгновенно увеличивается в 100 раз (с 10^-7М до 10^-5М).

3. Кальций связывается с тропонином "С". Это приводит к конформационным изменениям молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина "I", в результате конформационных изменений тропонина "Т" молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме (смотрите предыдущий рисунок на странице 3 ).

РАССЛАБЛЕНИЕ

Чтобы произошло расслабление мышцы, необходимы следующие условия:

1. Освобождение тропонина "С" от Са²⁺- для этого работает мембрано-связанный фермент Са²⁺-зависимая АТФаза. Этот фермент использует энергию гидролиза АТФ для переноса Са²⁺обратно в цистерны против градиента их концентраций. Накоплению ионов кальция в цистернах помогает белок КАЛЬСЕКВЕСТРИН. Кальсеквестрин - связывает Са²⁺ в цистернах. Когда мышца готова к сокращению, концентрация Са²⁺ в цистернах велика.

Не только процесс сокращения, но и процесс расслабления нуждается в АТФ, потому что если нет АТФ, то не работает Са²⁺-зависимая АТФаза. В этих условиях кальций связан с тропонином "С" - вся система находится в активном состоянии, нет распада актомиозинового комплекса - мышца постоянно находится в состоянии сокращения. Такая ситуация наблюдается после смерти человека в состоянии "трупного окоченения".

Запасы АТФ в клетке значительны, но их хватает для обеспечения мышечной работы только в течение 0.1 секунды. Но в мышечной клетке идет очень быстрый ресинтез АТФ.

Особенность мышечной ткани - очень быстрые изменения концентрации АТФ (в 100 и более раз).

Сердечная мышца- миокард - занимает промежуточное положение в сравнении со скелетными и гладкими мышцами. Она относится к поперечно-полосатым мышцам, но сокращается непроизвольно, не имея периодов отдыха. В сравнении со скелетными мышцами миокарда содержит больше миоглобина, фосфоглицеринов, белков стромы, миоальбумина, митохондрий; в миокарде интенсивнее протекает ресинтез АТФ, очень высока активность ферментов тканевого дыхания. Однако содержание АТФ, креатинфосфата, белков миофибрилл выше в скелетных мышцах в сравнении с миокардом. В сравнении с гладкими мышцами миокард содержит больше АТФ, креатинфосфата, белков миофибрилл, миоглобина, фосфоглицеринов. Энергию для сократительной деятельности миокард получает путем окисления 1)ВЖК (18 г в сутки), особенно активно-олеиновой кислоты; 2)глюкозы (11 г в сутки ); 3)лактата (10 г в сутки ); 4)ПВК ( 0,6 г в сутки ); 5) кетоновых тел.

В миокарде преобладает аэробный метаболизм. В постабсорбтивной фазе пищеварения АТФ в миокарде образуется приемущественно за счет ВЖК, в абсорбтивной фазе- за счет глюкозы; при физической нагрузке- за счет лактата.

Важнейшие ферментные системы миокарда:

1) Креаинфосфориназа-2 (КФК 2);

2) Аспартатаминотрансфераза ( Ас-АТ).

3) Лактатдегидрогеназа-1(ЛДГ 1).

Особенности метаболизма в миокарде -аэробный характер гликолиза; чувствителен к недостатку О2; большой расход АТФ; различия в потребляемых субстратах для АТФ.

Для сокращения сердечной мышцы расходуется большое количество АТФ, поэтому в миокарде постоянно протекает ресинтез АТФ по двум основным путям:

1)креатинкиназный путь- креатинфосфат + АДФ

2)миокиназный –фермент-аденилаткиназа.

КФК(креатинфосфокиназа)- роль этого фермента особенно велика в тканях, в которых может возникать потребность в больших количествах энергии в относительно короткие интервалы времени. Сердце содержит преимущественно МВ-форму.

При инфаркте миокарда наблюдают достоверные изменения в крови активности ферментов КК, КФК-МВ, ЛДГ и аспартатаминотрансферазы - ACT, которые зависят от времени, прошедшего от начала развития инфаркта и от зоны тканевого повреждения.

Чаще всего миозит у взрослых выявляют по активности креатинфосфокиназы (КФК) в сыворотке крови. Активность КФК повышается при любой нагрузке (анаэробной или аэробной) или травме (острой или тупой). Многие препараты и наркотические средства (статины, алкоголь, колхицин, кокаин и др.) также повышают активность КФК. Помимо КФК, при миозите может повышаться активность и других ферментов: трансаминаз (АЛТ и ACT), ЛДГ и альдолазы.

Содержание