29. Катаболизм гема в организме.

За сутки у человека распадается около 9 г гемопротеинов, в основном это гемоглобин эритроцитов. Эритроциты живут 90-120 дней, после чего лизируются в кровеносном русле или в селезенке.При разрушении эритроцитов в кровяном русле высвобождаемый гемоглобин образует комплекс с белком-переносчиком гаптоглобином (фракция α2-глобулинов крови) и переносится в клетки ретикуло-эндотелиальной системы (РЭС) селезенки (главным образом), печени и костного мозга.

Синтез билирубина

В клетках РЭС гем в составе гемоглобина окисляется молекулярным кислородом. В реакциях последовательно происходит разрыв метинового мостика между 1-м и 2-м пиррольными кольцами гема с их восстановлением, отщеплением железа и белковой части и образованием оранжевого пигмента билирубина.

Билирубин – токсичное, жирорастворимое вещество, способное нарушать окислительное фосфорилирование в клетках. Особенно чувствительны к нему клетки нервной ткани.

Выведение билирубина

Из клеток ретикуло-эндотелиальной системы билирубин попадает в кровь. Здесь он находится в комплексе с альбумином плазмы, в гораздо меньшем количестве – в комплексах с металлами, аминокислотами, пептидами и другими малыми молекулами. Образование таких комплексов не позволяет выделяться билирубину с мочой. Билирубин в комплексе с альбумином называется свободный (неконъюгированный) или непрямой билирубин. Из сосудистого русла в гепатоциты билирубин попадает с помощью белков-переносчиков. Далее при участии белка лигандина он транспортируется в ЭПР, где протекает реакция связывания билирубина с УДФ-глюкуроновой кислотой, при этом образуются моно- и диглюкурониды. Кроме глюкуроновой кислоты, в реакцию могут вступать сульфаты, фосфаты, глюкозиды. Билирубин-глюкуронид получил название связанный (конъюгированный) или прямой билирубин.После образования билирубин-глюкурониды АТФ-зависимым переносчиком секретируются в желчные протоки и далее в кишечник, где при участии бактериальной β-глюкуронидазы превращаются в свободный билирубин.Одновременно некоторое количество билирубин-глюкуронидов может попадать (особенно у взрослых) из желчи в кровь по межклеточным щелям.Таким образом, в плазме крови в норме одновременно существуют две формы билирубина: свободный (непрямой), попадающий сюда из клеток РЭС (около 80% всего количества), и связанный (прямой), попадающий из желчных протоков (до 20%).

Превращение в кишечнике.

В кишечнике билирубин подвергается восстановлению под действием микрофлоры до мезобилирубина и мезобилиногена (уробилиногена). Часть последних всасывается и с током крови вновь попадает в печень, где окисляется до ди- и трипирролов. При этом в здоровом организме в общий круг кровообращения и в мочу мезобилирубин и уробилиноген не попадают, а полностью задерживаются гепатоцитами. Оставшаяся в кишечнике часть пигментов ферментами бактериальной флоры толстого кишечника восстанавливается до стеркобилиногена и выделяется из организма, окрашивая кал. Незначительное количество стеркобилиногена через геморроидальные вены попадает в большой круг кровообращения, отсюда в почки и выделяется с мочой. На воздухе стеркобилиноген и уробилиноген превращаются, соответственно, в стеркобилин и уробилин.

30. Обмен гемоглобина, его синтез и распад, образование желчных пигментов, их нормальное содержание, диагностическое значение определения желчных пигментов в крови и моче. Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем –структура, включающаявсебяпорфириновоекольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина. Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности. При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком - контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка. Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов. Гем состоит из иона двухвалентного железа и порфирина. В основе структуры порфиринов находится порфин. Порфин представляет собой четыре пиррольных кольца, связанных между собой метеновыми мостикамиГем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР –примитивныйгемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречаетсяв эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

HbF –фетальныйгемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляетсячерез 12 недельвнутриутробногоразвитияиявляетсяосновнымпосле 3 месяцев,

HbA –гемоглобинвзрослых, долясоставляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, уплода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

HbA2 –гемоглобинвзрослых, долясоставляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

HbO2 –оксигемоглобин, образуетсяприсвязываниикислородавлегких, влегочныхвенахего 94-98% отвсего количества гемоглобина,

HbCO2 –карбогемоглобин, образуетсяприсвязыванииуглекислогогазавтканях, ввенознойкровисоставляет 15-20% отвсегоколичествагемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS –гемоглобинсерповидно-клеточнойанемии.

MetHb –метгемоглобин, формагемоглобина, включающаятрехвалентныйионжелезавместодвухвалентного. Такаяформаобычнообразуетсяспонтанно, вэтомслучаеферментативныхмощностейклеткихватаетнаеговосстановление. Прииспользованиисульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe2+ в Fe3+. Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO –карбоксигемоглобин, образуетсяприналичииСО (угарныйгаз) вовдыхаемомвоздухе. Онпостоянноприсутствуетвкровивмалыхконцентрациях, ноегодоляможетколебатьсяотусловийиобразажизни. Угарныйгаз является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы 4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA1С –гликозилированныйгемоглобин. Концентрацияегонарастаетприхроническойгипергликемиииявляетсяхорошимскрининговымпоказателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Биосинтез гема. Гем является небелковой частью многих гемопротеинов:

гемоглобин (до 85% общего количества гема организма), локализованный в эритроцитах и клетках костного мозга,миоглобин скелетных мышц и миокарда (17%), цитохромы дыхательной цепи и P450, цитохромоксидаза, гомогентизатоксидаза, пероксидаза, миелопероксидаза, каталаза, тиреопероксидаза и т.д. –менее 1%. Синтезгемавосновномидетвпредшественникахэритроцитов, клеткахпечени, почек, слизистой кишечника, и в остальных тканях. Первая реакция синтеза с участием δ-аминолевулинат-синтазы происходит в митохондриях. Следующая реакция при участии аминолевулинатдегидратазы (порфобилиноген-синтазы) протекает в цитозоле.Гем синтезируется во всех тканях, но с наибольшей скоростью в костном мозге и печени. В костном мозге гем необходим для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах, в гепатоцитах - для образования цитохрома Р450.

Первая реакция синтеза гема - образование 5-аминолевулиновой кислоты из глицина и сук-цинил-КоА идёт в матриксе митохондрий, где в ЦТК образуется один из субстратов этой реакции - сукцинил-КоА. Эту реакцию катализирует пиридоксальзависимый фермент аминолевулинатсинтаза. Из митохондрий 5-аминолевулиновая кислота поступает в цитоплазму. В цитоплазме проходят промежуточные этапы синтеза гема: соединение 2 молекул 5-аминолевулиновой кислоты молекулу порфобилиногена, дезаминирование порфобилиногена с образованием гидроксиметилбилана, ферментативное превращение гидроксиметилбилана в молекулу уропор-фобилиногена III, декарбоксилирование последнего с образованием копропорфириногена III. Гидроксиметилбилан может также нефермента-тивно превращаться в уропорфириноген I, который декарбоксилируется в копропорфирино-ген I. Из цитоплазмы копропорфириноген III опять поступает в митохондрии, где проходят заключительные реакции синтеза гема. В результате двух последовательных окислительных реакций копропорфириноген III превращается в протопорфириноген IX, а протопорфириноген IX - в Протопорфирин IX. Фермент феррохела-таза, присоединяя к протопорфирину IX двухвалентное лентное железо, превращает его в гем. Источником железа для синтеза гема служит депонирующий железо белок ферритин. Синтезированный гем, соединяясь с α и β-полипепептидными цепями глобина, образует гемоглобин. Гем регулирует синтез глобина: при снижении скорости синтеза гема синтез глобина в ретикулоцитах тормозится.

Распад. За сутки у человека распадается около 9 г гемопротеинов, в основном это гемоглобин эритроцитов. Эритроциты живут 90-120 дней, после чего лизируются в кровеносном русле или в селезенке. При разрушении эритроцитов в кровяном русле высвобождаемый гемоглобин образует комплекс с белком-переносчиком гаптоглобином (фракция α2-глобулинов крови) и переносится в клетки ретикуло-эндотелиальной системы (РЭС) селезенки (гл образом), печени и костного мозга.Первая реакция катаболизма гема происходит при участии NADPH-зависимого ферментативного комплекса гемоксигеназы. Ферментная сисгема локализована в мембране ЭР, в области электронтранспортных цепей микросомального окисления. Фермент катализирует расщепление связи между двумя пиррольными кольцами, содержащих винильные остатки, - таким образом, раскрывается структура кольца. В ходе реакции образуются линейный тетрапир-рол - биливердин (пигмент жёлтого цвета) и монооксид углерода (СО), который получается из углерода метениловой группы. Гем индуцирует транскрипцию гена гемоксигеназы, абсолютно специфичной по отношению к тему.Ионы железа, освободившиеся при распаде гема, могут быть использованы для синтеза новых молекул гемоглобина или для синтеза других железосодержащих белков. Биливердин восстанавливается до билирубина NADPH-зависимым ферментом биливердинредуктазой. Билирубин образуется не только при распаде гемоглобина, не также при катаболизме других гемсодержащю белков, таких как цитохромы и миоглобин. При распаде 1 г гемоглобина образуется 35 мг билирубина, а в сутки у взрослого человека - примерно 250-350 мг билирубина. Дальнейший метаболизм билирубина происходит в печени. В клетках РЭС гем в составе гемоглобина окисляется молекулярным кислородом. В реакциях последовательно происходит разрыв метинового мостика между 1-м и 2-м пиррольными кольцами гема с их восстановлением, отщеплением железа и белковой части и образованием оранжевого пигмента билирубина. Билирубин –токсичное, жирорастворимоевещество, способноенарушатьокислительноефосфорилированиевклетках. Особенночувствительныкнемуклеткинервнойткани. Изклетокретикуло-эндотелиальнойсистемыбилирубинпопадаетвкровь. Здесьон находится в комплексе с альбумином плазмы, в гораздо меньшем количестве –вкомплексахсметаллами, аминокислотами, пептидамиидругимималымимолекулами. Образованиетакихкомплексовнепозволяетвыделятьсябилирубинусмочой. Билирубинвкомплексесальбумином называется свободный (неконъюгированный) или непрямой билирубин. Из сосудистого русла в гепатоциты билирубин попадает с помощью белка-переносчика (лигандина). В клетке протекает реакция связывания билирубина с УДФ-глюкуроновой кислотой, при этом образуются моно- и диглюкурониды. Кроме глюкуроновой кислоты, в реакцию могут вступать сульфаты, фосфаты, глюкозиды. Билирубин-глюкуронид получил название связанный (конъюгированный) или прямой билирубин. После образования билирубин-глюкурониды АТФ-зависимым переносчиком секретируются в желчные протоки и далее в кишечник, где при участии бактериальной β-глюкуронидазы превращаются в свободный билирубин. Одновременно некоторое количество билирубин-глюкуронидов может попадать (особенно у взрослых) из желчи в кровь по межклеточным щелям. Таким образом, в крови в норме одновременно существуют две формы билирубина: свободный, попадающий сюда из клеток РЭС (около 80% всего количества), и связанный, попадающий из желчных протоков (до 20%). Превращение в кишечнике. В кишечнике билирубин подвергается восстановлению под действием микрофлоры до мезобилирубина и мезобилиногена (уробилиногена). Часть последних всасывается и с током крови вновь попадает в печень, где окисляется до ди- и трипирролов.

Жёлчные (или же́лчные) пигме́нты, также билины — биологические пигменты, линейные тетрапирролы[1], формально являющиеся производными билана (билиногена) с окисленными терминальными пиррольными ядрами, образующиеся при катаболизме гема. Впервые выделены из жёлчи, которой придают характерную окраску, откуда и получили своё название; цвет различных жёлчных пигментов — от жёлто-оранжевого до сине-зелёного. Образуются во многих организмах как продукт метаболизма некоторых порфиринов. Билин (также называемый билихром) был назван как желчный пигмент млекопитающих, но его также можно обнаружить в низших позвоночных, беспозвоночных, а также в красных водорослях, зелёных растениях и цианобактериях. Цвет билинов может варьировать от красного, оранжевого, жёлтого и коричневого до голубого и зелёного.Говоря химическим языком, билины это линейная структура из четырёх пиррольных колец (тетрапирролы). В человеческом метаболизме они представлены билирубином-продуктом разрушения гема. Гидроксиметилбилан это одно из популярных анаболических средств, получаемое реакцией биосинтеза порфобилиногена (ПБГ) и уропорфобилиногена I (реакция широко известена как порфобилиногенная деаминаза).

При диагностике желтух надо иметь в виду, что на практике редко отмечают желтуху какого-либо одного типа в "чистом" виде. Чаще встречается сочетание того или иного типа. Так, при выраженной гемолитической желтухе, сопровождающейся повышением концентрации непрямого билирубина, неизбежно страдают различные органы, в том числе и печень, что может вносить элементы паренхиматозной желтухи, т.е. повышение в крови и моче прямого билирубина. В свою очередь, паренхиматозная желтуха, как правило, включает в себя элементы механической. При подпечёночной (механической) желтухе, например при раке головки поджелудочной железы, неизбежен повышенный гемолиз как следствие раковой интоксикации и, как следствие, повышение в крови как прямого, так и непрямого билирубина. Итак, гипербилирубинемия может быть следствием избытка как связанного, так и свободного билирубина. Измерение их концентраций по отдельности необходимо при постановке диагноза желтухи. Если концентрация билирубина в плазме <100 мкмоль/л и другие тесты функции печени дают нормальные результаты, возможно предположить, что повышение обусловлено за счёт непрямого билирубина. Чтобы подтвердить это, можно сделать анализ мочи, поскольку при повышении концентрации непрямого билирубина в плазме прямой билирубин в моче отсутствует. При дифференциальной диагностике желтух необходимо учитывать содержание уробилиногенов в моче. В норме за сутки из организма выделяется в составе мочи около 4 мг уробилиногенов. Если с мочой выделяется повышенное количество уробилиногенов, то это - свидетельство недостаточности функции печени, например при печёночной или гемолитической желтухе. Присутствие в моче не только уробилиногенов, но и прямого билирубина указывает на поражение печени и нарушение поступления жёлчи в кишечник.Желчные пигментыТипы желтухгемолитическаяпеченочно-клеточнаяобтурационнаяНепрямой билирубин↑↑Норма, нарастаетПрямой билирубинНорма, нарастает↑↑Мезобилиноген-+-Уробилин мочи↑↓-Стеркобилин кала↑↓-Билирубин мочи-+-

31. Что такое гемоглобин? Его функции. Охарактеризуйте физиологические (нормальные) и физиологические виды гемоглобина Гемоглобин относится к числу важнейших дыхательных белков, принимающих участие в переносе кислорода от легких к тканям. Он является основным компонентом эритроцитов крови, в каждом из них содержится примерно 280 млн молекул гемоглобина.

Гемоглобин является сложным белком, который относится к классу хромопротеинов и состоит из двух копонентов:

железосодержащего гема – 4 %; белка глобина – 96 %.

Гем является комплексным соединением порфирина с железом. Различают HbA, HbF, HbP формы гемоглобина.

Выделяют четыре формы гемоглобина:

Оксигемоглобин - содержит двухвалентное железо и способен связывать кислород. Он переносит газ к тканям и органам.

Метгемоглобин - содержит трехвалентное железо, не вступает в обратимую реакцию с кислородом и обеспечивает его транспорт.

Карбоксигемоглобин - образует соединение с угарным газом. Он обладает высоким сродством с окисью углерода, поэтому комплекс распадается медленно. Это обусловливает высокую ядовитость угарного газа.

Миоглобин - по структуре близок к гемоглобину и находится в мышцах, особенно в сердечной. Он связывает кислород, образуя депо, которое используется организмом при снижении кислородной емкости крови. За счет миоглобина происходит обеспечение кислородом работающих мышц.

Гемоглобин выполняет дыхательную и буферную функции. При выполнении дыхательной функции молекула гемоглобина изменяется в размерах. Соотношение между гемоглобином и оксигемоглобином зависит от степени парциального давления в крови. Буферная функция связана с регуляцией pH крови.

(33) Регуляция присоединения кислорода к гемоглобину. Кривая диссоциации гемоглобина к кислороду. Что она отображает? Факторы, влияющие на кривую диссоциации.

Олигомерная структура гемоглобина обеспечивает быстрое его насыщение кислородом в легких и переходом его в оксигемоглобин. Объясняется это тем, что в легких при присоединении первой молекулы О2 к железу (за счет 6-й координационной связи) атом железа втягивается в плоскость гема, кислород остается вне плоскости. Это вызывает перемещение участка белковой цепи и изменение конформации первого протомера. Такой протомер влияет на другие субъединицы и облегчает св-е кислорода со второй субъединицей. Это меняет конформацию второй субъединицы, облегчая присоединение последующих молекул О2 и изменение других протомеров. Четвертая молекула О2 присоединяется в 300 раз легче, чем первая. Взаимовлияние протомеров олигомерного белка друг на друга называется кооперативное взаимодействие. В легких такое взаимодействие повышает его сродство гемоглобина к кислороду и ускоряет присоединение кислорода в 300 раз. В тканях идет обратный процесс, сродство снижается и ускорение отдачи кислорода также 300-кратное.

Кривая диссоциация показывает насколько гемоглобин насыщен кислородом при определенном значении парциального давления крови.

Факторы которые влияют на кривую диссоциации

•Температура •рН •РСО2 •концентрация в эритроците 2,3-ДФГ •Наличие сопутствующей патологии .

(35) Охарактеризуйте обмен газов в легких и периферических тканях.

Особенности обмена О2 в легких и тканях:

Кислород, который поступает в кровь, сначала растворяется в плазме крови. Далее он по градиенту концентрации проходит через мембрану эритроцита и образует оксигемоглобин (НbО2). Оксигемоглобин - неустойчивое соединение и легко распадается. Прямая реакция называется оксигенацией, а обратный процесс - дезоксигенацией гемоглобина.

Каждая молекула Нb может присоединить 4 молекулы О2, что в пересчете на 1 г Нb означает 1,34 мл О2. Кислородная емкость крови (КЕК) составляет 1,34. Основной объем кислорода транспортируется в состоянии химической связи с гемоглобином. Растворимость газа в жидкости зависит от температуры, состава жидкости, давления газа.

Особенности обмена СО2 в легких и тканях:

В тканях диффундирующий в кровь из клеток СО₂ большей частью попадает в эритроциты. Движущей силой этого процесса является быстрая, постоянно идущая реакция превращения его в угольную кислоту при участии фермента карбоангидразы. Угольная кислота диссоциирует и подкисляет содержимое эритроцита, что улучшает отдачу кислорода оксигемоглобином.

Одновременно с концевыми NH2-группами β-цепей гемоглобина связывается 10-12% карбонат-иона с образованием карбаминогемоглобина (H-HbCO₂).

Hb-NH2 + CO2 → Hb-NH-COO^– + H⁺

Остальные бикарбонаты выходят в плазму крови в обмен на ионы хлора (гипохлоремический сдвиг). В легочных капиллярах имеется относительно низкая концентрация углекислого газа в альвеолярном воздухе, происходит высокоэффективная диффузия СО₂ из плазмы через альвеолярные мембраны и его удаление с выдыхаемым воздухом . Уменьшение концентрации СО₂ в плазме стимулирует его образование в карбоангидразной реакции внутри эритроцита и снижает здесь концентрацию иона HCO3^–.

Одновременно высокая концентрация кислорода вытесняет СО₂ из комплекса с гемоглобином с образованием оксигемоглобина – более сильной кислоты, чем угольная кислота . Диссоциирующие от оксигемоглобина ионы Н+ нейтрализуют поступающий извне ион HCO3^– с образованием угольной кислоты. После карбоангидразной реакции образуется СО₂, который выводится наружу.

(36-37) Что такое гипоксия, ее виды, причины возникновения?

Гипоксия (кислородное голодание) - представляет собой патологической состояние, характеризующееся дефицитом кислорода в организме, которое возникает вследствие его недостаточного поступления извне или на фоне нарушения процесса утилизации на клеточном уровне.

Виды гепоксий

Дыхательная (респираторная) гипоксия развивается при заболеваниях органов дыхания (например, бронхиты, легочная гипертензия, любые патологии легких и т.д.), когда затрудняется проникновение кислорода из воздуха в кровь. На фоне респираторной гипоксии могут развиться осложнения, такие, как дыхательная недостаточность, отек мозга и газовый ацидоз.

Циркуляторная (сердечно-сосудистая) гипоксия развивается на фоне различных расстройств кровообращения (например, снижения тонуса сосудов, уменьшения общего объема крови после кровопотери или обезвоживания, повышения вязкости крови, усиления свертываемости, централизации кровообращения, венозного застоя и т.д.). При циркуляторной гипоксии через легкие в кровь поступает нормальное количество кислорода, но из-за нарушения кровообращения он с опозданием доставляется к органам и тканям, вследствие чего в последних возникает кислородное голодание. По механизму развития циркуляторная гипоксия бывает ишемической и застойной.

Гемическая (кровяная) гипоксия развивается при нарушении качественных характеристик или уменьшении количества гемоглобина крови. Гемическая гипоксия подразделяется на две формы – анемическую и обусловленную изменениями качества гемоглобина. Анемическая гемическая гипоксия обусловлена снижением количества гемоглобина в крови, то есть анемией любого происхождения. А гипоксия, обусловленная изменением качества гемоглобина, связана с отравлением различными ядовитыми веществами, которые приводят к образованию форм гемоглобина, не способных переносить кислород (метгемоглобина или карбоксигемоглобина).

Тканевая (гистотоксическая) гипоксия развивается на фоне нарушения способности клеток органов поглощать кислород. Причиной тканевой гипоксии является сниженная активность или дефицит ферментов дыхательной цепи митохондрий, которые переводят кислород в формы, в которых он используется клетками для осуществления всех процессов жизнедеятельности.

(39) Роль постоянства КОС в нормальном функционировании организма. Нормальные показатели в крови. Охарактеризуйте буферные системы крови. Какие из них эритроцитарные, какие плазменные?

Наиболее эффективно поддерживают  КОС  легкие и почки, также задействованы печень, пищеварительный канал и костная ткань.

Кислотно-основное равновесие представляет собой активность физиологических и физико-химических процессов, составляющих функционально единую систему стабилизации концентрации ионов Н+. Нормальные величины концентрации ионов Н+ около 40 нмоль/л, что в 106 раз меньше, чем концентрация многих других веществ. Совместимые с жизнью колебания концентрации ионов Н+ располагаются в пределах 16-160 нмоль/л.

Так как реакции обмена веществ часто связаны с окислением и восстановлением молекул, то в этих реакциях обязательно принимают участие соединения, выступающие в качестве акцептора или донора ионов водорода. Роль других соединений – обеспечить неизменность концентрации ионов водорода при жизнедеятельности.

рН внутренних сред организма (крови, лимфы, ликвора, желудочного сока, мочи) оказывает воздействие на жизнедеятельность клеток, тканей, органов и организма в целом.

Значение рН внутренних сред характеризуется значительным постоянством и устойчивостью.

рН – это отрицательный десятичный логарифм концентрации ионов водорода.

рН = - lg [ H⁺ ]

[ Н⁺ ] = [ ОН^- ] = 10^-7 – среда нейтральная – рН = 7

[ Н⁺ ] > 10^-7 – среда кислая – рН < 7

[ Н⁺ ] < 10^-7 – среда щелочная – рН > 7

(41) Бикарбонатная буферная система: состав, механизм действия, значение. Ацидозы и алкалозы: виды, причины.

Бикарбонатная буферная система является самой регулируемой системой крови. На ее долю приходится около 10% всей буферной емкости крови. Состоит из угольной кислоты Н2СО3 и бикарбонат-иона НСО3. При нормальном значении рН крови соотношение Н2СО3 к НСО3 – 1/20.

Бикарбонатная буферная система функционирует как эффективный регулятор в области рН 7,4.

Смещение КОС крови в сторону повышения концентрации ионов водорода (снижение рН до 7,0) и уменьшения резервной щелочности ― ацидоз. Смещение КОС крови в сторону понижения концентрации ионов водорода (повышение рН до 7,8) и увеличения резервной щелочности крови ―алкалоз.

Нарушения КОС: 1) Алкалоз (метаболический, респираторный)

2) Ацидоз (метаболический респираторный)

МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ АЦИДОЗ

ПРИЧИНЫ

1. Повышение содержания кислот в крови

•Кетоацидоз (при сахарном диабете, недостатке углеводов в пище при достаточном потреблении белков и жиров, при отравлении алкоголем)

•Лактоацидоз (при сепсисе, кровотечении, отеке легких, сердечной недостаточности, шоке, при остром панкреатите, сахарном диабете, лейкемии, хроническом алкоголизме).

2. Потеря бикарбонатов

•С кишечным, панкреатическим и билиарным секретами при диареях и фистулах кишечника и желчного пузыря.

3. Недостаточное выведение ионов Н+ почками

•хронической почечной недостаточности или поражение канальцев.

РЕСПИРАТОРНЫЙ АЦИДОЗ

Причинами являются нарушение вентиляции легких, сопровождающиеся гиповентиляцией:

•Повреждения или заболевания легких (пневмония, фиброз, отек легких)

•Повреждения или заболевания дыхательных мышц (нехватка калия, боли после операции, травмы, накопление жировых отложений)

•Угнетение дыхательного центра (опиаты, барбитураты), неправильный режим ИВЛ

Бронхиальная астма, эмфизема, бронхит.

МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ АЛКАЛОЗ

Причины