21. Азотистый обмен в печени.

Печень занимает ключевую роль в обмене белков и аминокислот. В клетках печени, в отличие от других органов, есть полный набор ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Аминокислоты, всасываются в кишечнике, попадают с кровью воротной вены в печень и используются здесь в различных путях обмена: 1) синтез белков; 2) распад до конечных продуктов; 3) превращение в углеводы и липиды; 4) взаимопревращения аминокислот; 5) преобразование в низкомолекулярные азотсодержащие вещества; 6) освобождение в кровь и доставка в другие органы и ткани для синтеза там белков и низкомолекулярных азотового веществ. Печень участвует и в метаболизме аминокислот, поступающих при определенных условиях с периферических тканей. Интенсивно этот процесс протекает во время голодания организма. Кроме того, клетки печени (а также ряда других органов) захватывают белки гемолизированных эритроцитов, денатурированные белки плазмы, белковые и пептидные гормоны и с помощью внутриклеточных протеолитических ферментов гидролиз их в свободных аминокислот. Для печени характерна высокая скорость синтеза и распада белков, как тех, которые функционируют в самой печени, так и тех, секретируемых в кровь. Поскольку в организме нет резерва белков и аминокислот, подобного резерва углеводов или жиров, то в периоды недостаточного питания некоторые менее функционально важные белки печени, как и ряда других органов, распадаются, а с аминокислот синтезируются более необходимые в этих условиях ферменты, белки-рецепторы др.

В печени образуется большинство белков плазмы крови – 100% альбумина, около 90% альфа1-глобулинов, 75% альфа2- глобулинов, 50% бета-глобулинов, факторы свертывания крови, белки-компоненты липопротеинов плазмы крови, фермент холинестераза. Скорость их обновления достаточно высокая, в частности, ежедневно в печени синтезируется 12-16 г альбумина. При поражении паренхимы печени наступает уменьшение содержания в плазме крови альбумина, альфа-глобулинов, гликопротеинов, фибриногена. Диагностически важным является снижение содержания прежде трансферрина, альбумина, протромбина, холинэстеразы. Период полураспада альбумина – 20-26 дней, поэтому при острых гепатитах, если болезнь не длится несколько недель, уровень альбумина плазмы остается в пределах нормы. В этих условиях самым ценным прогностическим показателем является определение ПВ (пробы на свертываемость крови), поскольку период полураспада факторов свертывания крови – только 5-72 ч. Быстро обновляются и внутрипеченочные ферменты, их образование индуцируется пищевыми факторами, рядом гормонов, что, в свою очередь, влияет на обмен веществ всего организма. В печени токсический аммиак, продукт дезаминирования аминокислот, аминов, пуриновых и пиримидиновых оснований, превращается в безобидную мочевину, которая диффундирует в кровь и через почки выводится из организма.

22 Биохимический состав мышц. Белки мышц, их структура, свойства и роль А.Я. Данилевский впервые разделил экстрагируемые из мышц белки на 3 класса: растворимые в воде, экстрагируемые 8–12 % раствором хлорида аммония и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю первых приходится около 35%, вторых – 45% и третьих – 20% от всего количества мышечного белка. Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин – белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. Миозин составляет 50–55% от сухой массы миофибрилл.

Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование, полученное путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина. Актин, составляющий 20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в 1942 г. Известны две формы актина: глобулярный актин (G-актин) и фибриллярный актин (F-актин). Молекула G-актина с мол. массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в образовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полиме-ризуется в F-актин (фибриллярная форма). На электронных микрофотографиях волокна F-актина выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой. Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Актомиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина