Аминокислотный состав белков

Структурным компонентом белковой молекулы является аминокислота. Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу различают α-, β- и γ-аминокислоты:

α-аминомасляная β-аминопропионовая γ-аминомасляная

Все аминокислоты, за исключением глицина, имеют хиральный (асимметричный) центр, вследствие чего обладают оптической активностью. Хиральный центр ‒ атом углерода аминокислоты (у протеиногенных аминокислот это α-углерод), при котором имеются 4 разных заместителя:

1. радикал аминокислоты (-R);

2. карбоксильная группа (-СООН);

3. аминогруппа (-NH₂);

4. атом водорода (-Н).

Конфигурация при асимметрическом углероде с максимальным номером определяет принадлежность к D- (аминогруппа справа) или L- (аминогруппа слева) ряду подобно тому, как в пространстве располагаются заместители у глицеринового альдегида. Аминокислоты, имеющие асимметрию, сходную с D-глицеральдегидом, относят к D-аминокислотам, аминокислоты, имеющие асимметрию, сходную с L-глицеральдегидом – к L-аминокислотам.

L-аминокислотаD-аминокислота

D- и L-изомеры ‒ зеркальные изомеры соответствующей аминокислоты, называемые энантиомерами. Рацемическая смесь ‒ смесь энантиомеров в равных мольных долях, не обладающая оптической активностью. D-изомеры аминокислот сладкие, L-изомеры ‒ горькие или безвкусные. В составе белков млекопитающих имеются только L-изомеры. D-изомеры, наряду с L-изомерами, встречаются только у некоторых бактерий.