Ковалентная модификация ферментов

Еще одним способом изменять активность ферментов и таким образом, направленность метаболических процессов, является ковалентная или химическая модификация. Суть данного типа регуляции состоит в превращении активных форм ферментов в неактивные, и наоборот. Осуществляется такое взаимопревращение форм фермента путем ковалентного присоединения небольшой химической молекулы (фосфорной кислоты, АМР, уксусной кислоты) к определенным аминокислотным остаткам в молекуле фермента. Такими аминокислотами являются серин, треонин и тирозин. Процессы ковалентной модификации находятся под разнообразным контролем, в том числе и гормональным. Классическим примером такого рода регуляции является регуляция метаболизма гликогена в печени. Например, метаболизм гликогена определяется активностью гликогенфосфорилазы (мобилизация гликогена) и гликоген-синтазы (гликогеногенез). Активность этих ферментов регулируется координированно, т.е. если активна гликогенфосфорилаза, неактивна гликоген-синтаза. Следовательно, при определенных условиях в клетке будет превалировать либо расщепление, либо синтез гликогена (рис.28.4).

Рис.28.4. Регуляция активности гликогенфосфорилазы ковалентной модификацией (фосфорилирование-дефосфорилирование)

Ковалентная модификация регуляторных ферментов – заключительная стадия каскада реакций, передающих и усиливающих регуляторное действие некоторых гормонов непосредственно на обмен веществ в клетке.