3.Структура ферментов. Активный центр. Механизм обр-ия фермент-субстратного комплекса. Аллостерические участки, их биороль.

Функциональные участки Ф:

Субстрат взаимодействует только с определенной частью Ф. – активным центром (1% от m Ф).

Активный центр – уникальная комбинация АМК-остатков на уровне третичной структуры или 4-ой. В образовании акт. Центра у простых Ф используется: NH₂-группа аргинина и лизина, ОН-группа серина и треанина, SH-группа цистеина, СООН-группа аспартата и глутамата, Н – глицина.

У сложных Ф в формировании акт.центра участвуют и Ко-факторы, и именно в Ко-факторах всегда происходят изменения, противоположные изменениям, происходящим в субстрате. В акт.центре выделяют контактную площадку (якорная) и каталитический участок. Контактная площадка обеспечивает сродство Ф к S. Каталитический участок – в нем непосредственно идет каталитическая реакция. Он отвечает за выбор типа хим. р-ии превращения S.

Аллостерический центр – удален от акт.центра и служит для присоединения низкомолекулярных веществ – модификаторов(эффекторов). Присоединение модификатора будет приводить либо к ↑ акт.Ф или к его ингибированию.

Центр хим.модификации: - фосфатная, - ацетатная

Участки межмолекулярного взаимодействия, которые присутствуют у мультиферментных комплексов, таких как пируватдегидрогеназный комплекс, α-КГ-ДГ-комплекс.

Механизмы образования комплекса Ф-S:

1модель – Фишера. Модель жесткой матрицы. Чтобы шла хим.р-ия Ф д.подходить к субстрату, как ключ к замку.

2модель – Кошланда. При связывании субстрата происходит изменение акт.центра Ф, после чего они становятся комплиментарными друг другу. Изменения в акт.центе противоположны из-ям в S. И в акт.центре и в S всегда будет происходить перераспределение связей, разрыв старых и формирование новых.

4 стадии: Ф+S ↔ Ф S → Ф S ^*↔ ФР → Ф + Р

(связывание ) (активация) (высвобождение)