27. Вторичная структура белка. Типы вторичной структуры, их особенности. Образование вторичной структуры белка.

1. α-структура.

Стабилизирована водородными связями между H пептидной группы и карбонильным O отстоящим на 4 АК остатка. В образовании спирали участвуют все пептидные группы. Так как задействуются все водородные связи, спираль приобретает гидрофобные свойства. Вся спираль представляет собой диполь, "+" на N-конце и "–" на C-конце. α-спираль является самой устойчивой вторичной структурой и самой часто встречающейся. Некоторые АК могут нарушать структуру спирали, препятствуя её сворачиванию, это АК с крупными радикалами: пролин, гистидин, триптофан.

2. β-структура.

В β-структуре водородные связи образуются между параллельно уложенными цепями, при этом образуются слои или листы. Бывают параллельные, антипараллельные и смешанные β-слои. При этом β-слои всегда имеют некоторую скрученность и также являются гидрофобными структурами за счёт полностью задействованных водородных связей.

3. Спирали без водородных связей.

Такие спирали образуются только за счёт сил Ван-дер-Ваальса. Например, полипролиновая спираль в молекуле коллагена.

4. Нерегулярная структура.

Часто встречается нерегулярная пространственная структура с чередованием регулярных и нерегулярных участков. Такая структура характерна для большинства функциональных белков.

Образование α-спирали происходит как нефазовый переход, так как оба фазовых состояния одномерны и не происходит изменения границы фаз.

Образование β-листов происходит как ФП 1 рода, площадь контакта цепи с листом зависит от размера контактирующих элементов. Процесс образования β-структуры происходит значительно дольше.