3.Основные сведения о кинетике ферментативных реакций. Факторы влияющие на скорость р-ий.

Кинетика – раздел энзимологии, кот занимается изучением различных факторов на активность Ф.

1 ФАКТОР. Влияние концентр S на скорость р-ии.

V = Vmax[S] / Km + [S] – уравнение Михаэлиса-Ментена-з.действ.масс

Km – константа Михаэлиса – величина, численно равная конц.S, при кот скорость реакции равна половине скорости мах, она показывает на сколько велико сродство между Ф и S. Чем бол Km, тем меньше сродство. Km=10^-2-10^-5моль

А)если S >> Km, то V = Vmax

Б)если S << Km, то V = Vmax[S]/Km, т.е. в данном случае скорость реакции прямо пропорциональна

В)если равны, то скорость равна половине скорости мах.

Для точного определения Vmax и Km было предложено уравнение Лайнуивера- Берка:

1/V= (Km/Vmax ^* 1/S) + 1/ Vmax

2 ФАКТОР. Зависимость от концентрации Ф. Чем больше конц.Ф, тем выше скорость – прямопропорциональная зависимость

3 ФАКТОР. Влияние температуры на скорость хим.р-ии

С

К

О

Р

30 –опримум, 40,50, 60- денатурация

4 ФАКТОР. Зависимость от рН Ф.

5 ФАКТОР. Влияние ингибиторов. Ингибирование: обратимое (если после удаления ингибитра Ф восст.) и необратимое.

Виды необратимого: -специфическое (действие цианидов на цитохромоксидазу), -неспецифическое(ведет к денатурации Ф, соли тяж.Ме, радиация,УФ)

Виды обратимого: -конкурентное –ингибитор по своей структуре похож на S, поэтому может взаимодействовать с акт.центром Ф, но при повышении концен.S, происходит вытеснение ингибитора из акт.центра, и скорость восстанавливается(сульфаниловые лекарства).

-неконкурентное – ингибитор не похож на субстрат, поэтому взаимодействует не с акт.центром, а с др.участком или с акт.центром, но не прочно.

Vmax без ингиб >> Vmax с ингибитором