logo
Лекции по биохимии

Разделы и направления биохимии

  1. Биохимия человека и животных.

  2. Биохимия растений.

  3. Биохимия микроорганизмов.

  4. Медицинская биохимия.

  5. Техническая биохимия.

  6. Эволюционная биохимия.

  7. Квантовая биохимия.

Объекты биохимических исследований

  1. Организмы.

  2. Отдельные органы и ткани.

  3. Срезы органов и тканей.

  4. Гомогенаты органов и тканей.

  5. Биологические жидкости.

  6. Клетки.

  7. Дрожжи, бактерии.

  8. Субклеточные компоненты и органоиды.

  9. Ферменты.

  10. Химические вещества (метаболиты).

Методы биохимии

  1. Гомогенизация тканей.

  2. Центрифугирование:

а) простое

б) ультрацентрифугирование

в) центрифугирование в градиенте плотности.

  1. Диализ.

  2. Электрофорез.

  3. Хроматография.

  4. Изотопный метод.

  5. Колориметрия.

  6. Спектрофотометрия.

  7. Определение ферментативной активности.

Рис. 1.1. Связь биохимии с другими дисциплинами

ГЛАВА 2 СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных в полипептидные цепи с помощью пептидных связей, и имеющие сложную структурную организацию.

История изучения белков

В 1728 г. Беккари выделил первое вещество из пшеничной муки, названное «клейковиной». Он же показал его сходство с белком куриного яйца.

В 1820 г. Браконно открыл в продуктах гидролиза белков аминокислоту глицин.

В 1838 г. после систематического изучения элементного состава разных белков Мульдер предложил теорию протеина (универсальный принцип построения белковых веществ).

В 1888 г. А. Я. Данилевский выдвинул гипотезу строения белков, получившую название «теории элементарных рядов». Он первым предложил существование в белках связей (-NH-CO-), как в биурете.

В 1890 г. Гофмейстер впервые получил кристаллический белок – яичный альбумин.

В 1902 г. Фишер и Гофмейстер предложили пептидную теорию строения белка. В то же время Фишер с сотрудниками синтезировал в лаборатории первые пептиды.

В 1925-1930 гг. Сведберг сконструировал ультрацентрифугу и использовал ее для определения молекулярной массы белков.

В 1951 г. Полинг и Кори разработали модель вторичной структуры белка, названной α-спиралью.

В 1952 г. Линдерстрём-Ланг предположил существование трех уровней организации белковой молекулы: первичной, вторичной и третичной.

В 1953 г. Сенгер впервые расшифровал аминокислотную последовательность белка – инсулина.

В 1958 г. Кендрью и в 1959 г. Перутц расшифровали третичную структуру белков – миоглобина и гемоглобина.