2.2. Супероксидный анион-радикал

Присоединение одного электрона к молекуле кислорода в основном состоянии приводит к образованию супероксидного анион-радикала (О₂^. ):

О₂ + е^- → О₂^.

2рπ^*   |  

|

Триплетное состояние О₂ О₂^.

Схема электронного строения 2р-подуровня молекулы кислорода и супероксидного анион-радикала

При протонировании О₂^. переходит в гидроперекисный радикал (НО₂^.). О₂^. имеет заряд и поэтому плохо мигрирует через мембраны в отличие от НО₂^.. О₂^. более реакционноспособное соединение, чем молекулярный кислород. Время жизни О₂^._ - 10 ^-6с, а радиус диффузии 0,3 мкм, тогда как t_ж для НО₂^. – 10^-3с, а радиус диффузии – 10 мкм.

Супероксид является довольно слабым окислителем и поэтому во многих биологических системах он может выступать в качестве донора электронов, восстанавливая ряд соединений. Так, реакции восстановления супероксидным анион-радикалом цитохрома с и нитросинего тетразолия широко используется для регистрации О₂ ^._ в биосистемах.

Реакции, в которые вступает О₂ ^._ , делятся на три группы:

1. 1. депротонирование субстрата (НХ)

О₂ ^._ + НХ  НО₂^. + х^-

2. 2. окисление:

х^- + О₂ ^._  х^. + О₂ ^2-

3. 3. восстановление

О₂ ^._ + х  О₂ + х^-

В клетках супероксидный анион-радикал образуется в результате многих биохимических реакций. Различают несколько путей образования О₂^._ в живых системах:

1. неферментативное спонтанное аутоокисление ряда химических соединений (тиолов, флавинов, хинонов, катехоламинов, птеринов, а также гемоглобина и миоглобина).

1. 1.1. Аутоокисление гемоглобина

Hb (Fe²⁺) + O₂  О₂^._ + MetHb (Fe³⁺)

Содержание метгемоглобина в эритроцитах не должно превышать 3 %, т.к. превышение этого уровня приводит к гемолизу. MetHb-редуктаза восстанавливает MetHb до Hb. Окисление гемоглобина ускоряется при введении ряда гемолитических ядов, лекарственных веществ.

2. 1.2. Аутоокисление катехоламинов

Дофамин + О₂ → дофамин-семихинон + О₂^._ + Н⁺

Дофамин + О₂^._ + 2Н⁺→ дофамин-семихинон + Н₂О₂