Регуляция активности G-белков

Различают неактивную форму G-белка - комплекс бвг-ГДФ и активированную форму бвг-ГТФ. Активация G-белка происходит при взаимодействии с комплексом активатор-рецептор, изменение конформации G-белка снижает сродство б-субъединицы к молекуле ГДФ и увеличивает к ГТФ.

Замена ГДФ на ГТФ в активном центре G-белка нарушает комплементарность между б-ГТФ и вг-субъединицами. Рецептор, связанный с сигнальной молекулой, может активировать большое количество молекул G-белка, таким образом обеспечивая усиление внеклеточного сигнала на этом этапе.

Активированная б-субъединица G-белка (б-ГТФ) взаимодействует со специфическим белком клеточной мембраны и изменяет его активность. Такими белками могут быть ферменты аденилатциклаза, фосфолипаза С, фосфодиэстераза цГМФ, Nа+-каналы, K+-каналы.

Следующий этап цикла функционирования G-белка - дефосфорилирование ГТФ, связанного с б-субъединицей, причём фермент, катализирующий эту реакцию, - сама б-субъединица.

Дефосфорилирование приводит к образованию комплекса б-ГДФ, который не комплиментарен специфическому белку мембраны (например аденилатциклазе), но имеет высокое сродство к вг-протомерам. G-белок возвращается к неактивной форме - бвг-ГДФ. При последующей активации рецептора и замене молекулы ГДФ на ГТФ цикл повторяется снова. Таким образом, бвг-субъединицы G-белков совершают челночное движение, перенося стимулирующий или ингибирующий сигнал от рецептора, который активирован первичным посредником (например, гормоном), на фермент, катализирующий образование вторичного посредника.

Некоторые формы протеинкиназ могут фосфорилировать б-субъединицы G - белков. Фосфорилированная б-субъединица не комплиментарна специфическому белку мембраны, например аденилатциклазе или фосфолипазе С, поэтому не может участвовать в передаче сигнала.