Белки. Строение, свойства и функции
«Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое, без сомнения, является наиболее важным из всех известных веществ живой природы, и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я наименовал протеин», — так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово «протеин» (белок) происходит от греческого слова «протейос», что означает «занимающий первое место». И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50% сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%.
Белки являются одним из четырех основных органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% — в костях и сухожилиях и около 10% — в коже. Но наиболее важными белками всех организмов являются ферменты, которые, хотя и присутствуют в теле и в каждой клетке тела в малом количестве, тем не менее, управляют рядом существенно важных для жизни химических реакций. Все процессы, происходящие в организме — переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга, — регулируются ферментами. Разнообразие ферментов в теле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многие сотни.
Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки — обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят: углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом.
Основные азотосодержащие вещества, из которых состоят белки, — это аминокислоты. Количество аминокислот невелико — их известно только 28. Все громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собой различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качества белков.
Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки — это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины) которых состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная, или ацилированная, аминогруппа, на другом — свободная, или амидированная, карбоксильная группа.
Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.
Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.
В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями, чаще всего через серу (дисульфидные мостики, образуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка, или секвенцией.
Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и, соответственно, к энергетически наиболее выгодной конфигурации.
Впервые такая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти — кератина — Полингом, американским физиком и химиком. Ее назвали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6 – 3,7 остатков аминокислот. Расстояние между витками — около 0,54 миллиардной доли метра. Строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.
При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в другую структуру, напоминающую линейную.
Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильно изогнутую, свернутую пространственную структуру.
Пространственная структура закреплена, вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет химические и биологические свойства белков.
В зависимости от пространственной структуры, все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).
Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структуры, и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка — фиброин, — вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые полипептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.
Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков — глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это, прежде всего, белки крови — гемоглобин, альбумин, глобулин и др.
Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с промежуточной структурой.
Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая, в конечном счете, определяет его функции в организме.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине — 51, в миоглобине — около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 10 тысяч до многих миллионов. На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы — гемоглобина крови (C738H1166O208S2 Fe)4. Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320000000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы) тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в состав которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12000 – 70000.
Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).
Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин и др.) и защитные (антитела, тромбин и др.) функции.
Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химических превращений белков занимает ведущее место в обмене веществ организмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот
Белки растений беднее белков животного происхождения по содержанию незаменимых аминокислот, особенно лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному составу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот приходит к тяжелым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.
Классификация белков
Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.
При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает, кроме аминокислот, и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — это соединения белковых веществ с небелковыми.
Протеины
Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови.
Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.
Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях.
Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.
Протеиды
Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).
Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин — белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.
Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей, рогов, слюны.
Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.
Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки — составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.
При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют еще более сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулу белка.