Молекулы инсулина обладают видовой специфичностью

Инсулин является полипептидом, состоящим из двух цепей, включающих 51 аминокислотный остаток. А-Цепь содержит 21 аминокислотный остаток, B-цепь – 30. Обе цепи связаны двумя дисульфидными мостиками через остатки цистеина в положениях В7 и А7, В19 и А20.

К настоящему времени последовательность аминокислотных остатков в молекуле инсулина изучена более чем у 25 видов животных. Инсулин человека и свиньи имеют наиболее близкую структуру и отличаются друг от друга только одной аминокислотой в положении В30. В инсулине человека в этом положении имеется треонин, а в инсулине свиньи – аланин.

Различия в аминокислотном составе не оказывают влияния на биологическую активность специфического инсулина у другого вида, но придают ему антигенные свойства. Если инсулин одного вида вводится в течение длительного периода животному другого вида, образуются антитела против инсулина ингибирующие введенный инсулин. Почти все люди которые получали коммерческий бычий инсулин более 2 месяцев имели антитела против бычьего инсулина, но титр их обычно низок. Различия человеческого и свиного инсулинов только по одной аминокислоте позволяет его использовать в качестве препарата для заместительной терапии. Широко используется человеческий инсулин, полученный методами генной инженерии, что позволяет обойти проблему образования антител