Вопрос 5. Строение гемоглобина и виды гемоглобинов. Гемоглобинозы.

Гемоглобин относится к классу белков – хромопротеинов. Это сложный олигомерный белок. Его молекула состоит из 4 протомеров, соединенных нековалетными связями. Каждый протомер гемоглобина связан с тремя другими протомерами и с небелковой простетической группой гемом. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 64500, а каждой из его субъединиц – 1600.

Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов, синтез цепей глобина идёт на полирибосомах и контролируется генами 11 и 16 хромосом. У взрослого человека глобин состоит из двух - и -полипептидных цепей называется А тип (от слова adult – взрослый). Он составляет основную часть нормального гемоглобина взрослого человека.

Первичная гемоглобина А

Гемоглобины представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых образованы различными типами полипептидных цепей (они обозначаются , , ,  и т.д.). В состав молекулы входят по две цепи двух разных типов. Длина  и  цепей примерно одинакова -  - цепь содержит 141 остаток, а  - цепь – 146.

Вторичная и третичная структура гемоглобина А

Вторичная структура гемоглобина представляет собой правозакрученную - спираль. Аминокислотные остатки  - субъединицы образуют 8 таких спиралей, а аминокислотные остатки  - субъединицы –7. На поверхности молекулы находятся полярные остатки, а внутри структуры – неполярные; это свойство характерно для глобулярных белков. Исключение составляют полярные остатки His F8 и His Е7, которые фиксируют гем, в щели между спиралями Е и F.

Четвертичная структура гемоглобина А

Четвертичная структура гемоглобина определяется способом соединения промеров и их пространственной укладки относительно друг друга. Протомеры соединяются в результате образования гидрофобных, ионных, водородных связей. Процесс самосборки отмечается высокой специфичностью.