Биохимическая и физиологическая сущность ферментов

доклад

1. Ферменты: биохимическое строение и физиологическая роль

Ферменты (энзимы) - это специфические белки, которые выполняют в организме роль биологических катализаторов.

Являясь белками, ферменты имеют первичную, вторичную, третичную и многие из них - четвертичную структуру.

При гидролизе ферментов образовывается смесь аминокислот. Известно свыше 20 различных аминокислот, входящих в состав белков.

Ферменты имеют общие с белками физико-химические свойства:

- при гидролизе расщепляются на аминокислоты;

- имеют высокую молекулярную массу;

- создают коллоидные растворы;

- плохо кристаллизуются;

- очень неустойчивы к высоким температурам солей, тяжелых металлов, кислот, щелочей и т.п;

- имеют антигенные свойства.

Молекулярная масса ферментов характеризуется широкой вариацией - от нескольких десятков тысяч до несколько миллионов.

Ферменты отличаются по своей структуре. Их разделяют на 2 группы - простые и сложные. Простые, или однокомпонентные ферменты составляются только из аминокислот. К ним относятся небольшое количество ферментов (рибонуклеаза, амилаза, альдолаза, уреаза, пепсин и др.). Но большинство ферментов состоит из двух компонентов: небелковой части или простетической группы и белковой части - апофермента (рис. 1). Эти две части фермента отдельно не имеют силы, но только в комплексе друг с другом они проявляют каталитическую способность.

Небелковый компонент распада ферментов называется коферментом.

Многие коферменты являются витаминами или их производными. В данное время биохимии известно свыше 300 отдельных ферментов (а, возможно в ближайшее время их станет больше, так как наука не стоит на месте), в состав которых входят в качестве коферментов витамины или их производные. Как следствие, при авитаминозах в организме наблюдается нарушение деятельности всех ферментных систем.

Рисунок 1 Схема строения ферментов

Для определения механизма действия ферментов было предложено немало теорий. Оказалось, что катализаторы лишь сокращают время, необходимое для достижения равновесия химической реакции. Большинство химических реакций в живых организмах нуждается в «запуске», что и выполняют ферменты (рис. 2).

В основе жизнедеятельности организма лежат химические преобразования разных веществ, скорость которых определяют ферменты - биологические катализаторы. Пищеварение, использование всех полезных веществ, которые поступили в организм, рост, свертывание крови, мышечные сокращения и много других физиологических процессов - все это построено на четкой, последовательной работе ферментных систем.

Важнейшим признаком ферментов является не только их свойство ускорять протекание химических реакций, но выборочно катализировать лишь определенный путь преобразования данного субстрата. Это одна из основных функций ферментов по сравнению с небиологическими катализаторами.

Возвратность ферментативных реакций заключается в способности ферментов катализировать прямую и обратную реакцию. Так, например, липаза может при определенных условиях расцепить жир до глицерина и жирных кислот, а также катализировать его синтез из продуктов распада. Способность ферментов ускорять химические процессы, как в сторону синтеза, так и распада, имеет большое значение, так как создает возможность переключения этих процессов с одного на другой, чем обеспечивает тесную взаимосвязь катаболизма и анаболизма, гибкость и приспособленность обмена веществ к влиянию внешних и внутренних факторов.

Рисунок 2 Схема механизма действия ферментов

Ферменты очень чувствительные к изменению ph среды (то есть к степени кислотности и щёлочности), в которой они действуют. Каждый фермент имеет оптимум ph, при котором он наиболее активен.

Для большинства ферментов оптимальная среда близка к нейтральному уровню кислотно-щелочной среды (ph около 7,0), так как максимальная активность ферментов проявляется при физиологических значениях ph, а в кислой или щелочной среде их активность снижается. Но и из этого правила есть исключения, и их немало. Например, пепсин, который находится в желудочном соке, активируется лишь в очень кислой среде (ph 1,5 - 2,5). Ферменты очень чувствительные и к температуре, как мы убедились. При повышении температуры до 40-500 ?С повышается активность большинства ферментов, что отвечает общеизвестному закону ускорения химических реакций с повышением температуры. Установлено, что повышение температуры на каждых 100 ?С увеличивает скорость ферментативной реакции в 1,5 - 2 раза. И потому необходимо придерживаться температурного режима при проведении проб на ферменты.

Преобразование ферментов происходит подобно другим обменам белков организма. Ферменты постоянно обновляются, синтезируются и распадаются, что обеспечивает их надлежащий уровень в тканях.

В результате секреции или отмирании клеток ферменты попадают в кровь. Пути вывода ферментов из крови различны. В плазме крови проходит инактивация ферментов, потом они поглощаются клетками ретикулоэндотелиальной системы, где вследствие катаболизма, распадаются. Часть ферментов выводится через мочевыводящие пути и желудочно-кишечный тракт. Но, вывод ферментов с мочой и желчью занимает небольшой удельный вес в механизме вывода ферментов из организма. В основном, ферменты распадаются в плазме крови и тканях и выводятся их неиспользованные конечные продукты обычными для белков каналами. Тем не менее, анализ мочи на содержание ферментов является очень важным диагностическим инструментом, позволяющим выявить многие патологические процессы в организме.

В зависимости от типа катализируемых реакций, все ферменты делят на шесть классов и несколько подклассов. Согласно этой классификации каждый фермент обозначают шифром, который включает номера класса, подкласса и порядковый номер фермента в подподклассе (табл. 1).

Таблица 1 Классификация ферментов по А.Ш. Бишевскому и О.А. Терсенову

Класс

Типа катализируемых реакций

Название

1

Оксидоредуктазы

Окислительно-восстановительные реакции

2

Трансферазы

Реакции межмолекулярного переноса: А - В + С = далее = А + В - С

3

Гидролазы

Реакции гидролитического расщепления

4

Лиазы

Реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей

5

Изомеразы

Реакции изменения геометрической или пространственной конфигурации молекулы

6

Лигазы, или синтетазы

Реакции объединения двух молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов

Делись добром ;)