Плазмолемма и примембранный цитоскелет

Плазмолемма эритроцитов имеет толщину около 20 нм. Она состоит из бислоя липидов и белков, представленных приблизительно в равных количествах, а также небольшого количества углеводов, формирующих гликокаликс. Большинство липидных молекул, содержащих холин (фосфатидилхолин, сфингомиелин), расположены во внешнем слое плазмолеммы, а липиды, несущие на конце аминогруппу (фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин), лежат во внутреннем слое. Часть липидов (около 5%) наружного слоя соединены с молекулами олигосахаров и называются гликолипидами. На наружной поверхности плазмолеммы расположены сиаловая кислота, антигенные олигосахариды, адсорбированные протеины, на внутренней поверхности - гликолитические ферменты, натрий - и калий - АТФазы, гликопротеины, гемоглобин.

В плазмолемме эритроцита идентифицировано 15 главных белков с молекулярной массой 15-250 КД. Более 60% всех белков составляют примембранный белок спектрин, мембранные белки - гликофорин и полоса 3.

Спектрин составляет 25% массы всех мембранных и примембранных белков эритроцита, является белком цитоскелета, связанным с цитоплазматической стороной плазмолеммы, участвует в поддержании двояковогнутой формы эритроцита. Молекула спектрина имеет вид палочки 100 нм, состоящей из двух полипептидных цепей: альфа-спектрина (240 КД) и бетта-спектрина (220 КД). Концы сформированных из них тетрамеров связаны с короткими актиновыми филаментами цитоплазмы и белком полосы 4.1, образуя "узловой комплекс". Цитоскелетный белок полосы 4.1, связывающий спектрин и актин, одновременно соединяется с белком гликофорином.

На внутренней цитоплазматической поверхности плазмолеммы образуется гибкая сетевидная структура, которая поддерживает форму эритроцитов и в то же время даёт возможность изменять форму при прохождении через капилляры.

Доказано, что при наследственной аномалии спектрина эритроциты имеют сферическую форму. При недостаточности спектрина в условиях анемии эритроциты также принимают сферическую форму.

Соединение спектринового цитоскелета с плазмолеммой обеспечивает внутриклеточный белок анкирин. Он связывает спектрин с трансмембранным белком плазмолеммы (полоса 3), удерживает спектрин-актиновый комплекс непосредственно под мембраной.

Полоса 3 представляет собой трансмембранный гликопротеид (100 КД), полипептидная цепь которого много раз пересекает бислой липидов. Белок полосы 3 обеспечивает анионам НСО₃, Сl трансмембранный переход через гидрофильные "поры", окружённые гидрофобными липидными зонами. Таким образом, формируются водные ионные каналы.

Гликофорин - трансмембранный белок (30 КД), который пронизывает плазмолемму в виде одиночной спирали, и его большая часть выступает на наружной поверхности эритроцита, где к нему присоединены 15 отдельных цепей олигосахаридов, которые в сумме составляют 60% массы гликофорина и несут отрицательные заряды. Гликофорины относятся к классу мембранных гликопротеинов, которые выполняют рецепторные функции.

Олигосахариды гликолипидов и гликопротеидов образуют гликокаликс. Они определяют антигенный состав эритроцитов, т.е. наличие в них агглютиногенов. На поверхности эритроцитов выявлены агглютиногены А и В. Они обеспечивают агглютинацию (склеивание) эритроцитов под влиянием соответствующих белков плазмы крови –  - и  -агглютининов, находящихся в составе фракции  - глобулинов.

Именно полисахаридные цепи гликофорина содержат АГ – детерминанты группы крови АВО. Они появляются на мембране на ранних стадиях развития эритроцита.

На поверхности эритроцитов имеется также резус-фактор (Rh-фактор) - агглютиноген. Он присутствует у 86% людей, у 14% отсутствует. Переливание резус-положительной крови резус-отрицательному пациенту вызывает образование резус-антител и гемолиз эритроцитов.