Вопрос 8. Эффект Бора, аллостерическая регуляция насыщения гемоглобина кислородом

График зависимости насыщения миоглобина кислородом от парциального давления кислорода имеет вид гиперболы; для гемоглобина же это зависимость отражается S- образной кривой. Графики подтверждают функцию данных хромопротеинов. Функция миоглобина – присоединить кислород, доставляемый гемоглобином и его запасти. Миоглобин не может транспортировать кислород так как даже при парциальном давлении 20 мм.рт.ст., степень насыщения миоглобина кислородом будет около 85%. Однако при кислородном голодании, которым сопровождается тяжелая физическая работа, РО₂ в мышечной ткани может понизиться и до 5 мм.рт.ст., при столь низком давлении миоглобин легко отдает связанный кислород, обеспечивая тем самым окислительный синтез АТФ в митохондриях мышечных клеток.

Кривая диссоциации оксигемоглобина имеет S- образную конфигурацию. Этот факт также связан с функцией гемоглобина и имеет биохимический смысл. В процессе поглощения кислорода в легких напряжение О₂ в крови (РО₂) приближается к таковому в альвеолах. У молодых людей РО₂ артериальной крови составляет около 95 мм.рт.ст.. Насыщение гемоглобина при этом – 97%. С возрастом (или при заболеваниях легких) напряжение О₂ в артериальной крови может значительно снижаться, однако, поскольку кривая диссоциации оксигемоглобина в правой её части почти горизонтальна, насыщение крови кислородом уменьшается не намного. При РО₂ равное 60 мм.рт.ст. насыщение гемоглобина составляет 90%. Таким образом, горизонтальный участок кривой диссоциации предупреждает существенное снижение насыщения артериальной крови кислородом.

Крутой наклон среднего участка свидетельствует об очень благоприятных условиях для отдачи кислорода тканям. В состоянии покоя РО₂ в области венозного конца капилляра равно приблизительно 40 мм.рт.ст., что соответствует примерно 73% насыщения. Если в результате увеличения потребления кислорода его напряжение в венозной крови падает лишь на 5 мм.рт.ст, то насыщение гемоглобина кислородом снижается не менее чем на 7%.

Олигомерные белки способны к аллостерической регуляции своих функций. Присоединение лигандов в участках, пространственно удаленных друг от друга (аллостерических), способно вызвать конформационные изменения во всем белке.

Результатом воздействия лигандов Н⁺, 2,3-ДФГ, СО₂ является затруднение перехода из Т- состояния в R. Т-форма характеризуется меньшим сродством к кислороду и способна легко отдавать его тканям. Таким образом, при увеличение концентрации 2,3- ДФГ, уменьшение рН среды, а также при возрастании РСО₂ и температуры кривая диссоциации оксигемоглобина сдвигается вправо.