logo search
bkh_izmenennyy_1

Экзаменационные вопросы по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, медико-профилактического факультетов за 2010-2011 уч. Год

  1. Биохимия, ее задачи. Значение биохимии для медицины.Биохимия относится к фундаментальным дисциплинам медицины и биологии. В результате научного познания мира выделился ряд фундаментальных дисциплин: философия, физика, химия, биология и д.р. Биохимия выделилась с одной стороны в результате разделения наук. Но не доставало точности, т.к. длительно она была описательной наукой. Середина 20 в. ознаменовалась глобальными открытиями в физике. В это же время интеграция биологии с точными науками способствовала ее бурному развитию. Биохимия возникла как наука, благодаря привлечению в биологию точных знаний, в частности химии.

Биохимия—наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Задачи биохимии: Изучение процессов БИОКАТАЛИЗА; Изучение механизмов наследственности на молекулярном уровне; Изучение строения и обмена нуклеиновых кислот; Изучение строения и обмена белков; Изучение превращения углеводов; Изучение обмена жиров; Изучение биологической роли сигнальных молекул (ГОРМОНЫ, НЕЙРОМЕДИАТОРЫ); Изучение роли витаминов в обмене веществ; Изучение роли минеральных веществ.

Значение биохимии для медицины.

Основные вопросы медицины: патогенез, диагностика, лечение и профилактика заболеваний.

1. Значение биохимии для понимания механизма заболевания.

ПРИМЕР. В норме, ГЕМОГЛОБИН-А располагается в эритроцитах равномерно, занимая весь объём клетки. При смене 1 АК ГЛУТАМИНА на ВАЛИН образуется ГЕМОГЛОБИН-5, плохо растворимый и выпадающий в эритроцитах в осадок. Сущность этого заболевания раскрыл Л.ПОЛЛИНГ.

Только биохимические исследования позволяют диагностировать это заболевание и раскрыть механизм развития вследствие недостатка гормона инсулина. Сердечно-сосудистые заболевания (атеросклероз). Раньше считали, что важную роль в патогенезе принадлежит накоплению ЛИПОПРОТЕИНОВ низкой плотности и нарушение соотношения между ЛИПОПРОТЕИНАМИ низкой плотности и ЛИПОПРОТЕИНАМИ высокой плотности. В настоящее время предполагают, что важным является чувствительность рецепторов клеток к ЛИПОПРОТЕИНАМ низкой плотности.

2. Значение биохимии для диагностики заболеваний.

Широкое использование биохимических, исследований биологических жидкостей.

А. Количество субстратов.

Б. Исследование активности ферментов.

В. Исследование уровня гормонов.

Методы РИА, ИФА, ИХЛА, ДНК-зонды. Важным моментом в настоящее время является появление ПРЕДЗАБОЛЕВАНИЙ

3. Значение биохимии для лечения. Выявление нарушенных звеньев метаболизма и создание соответствующих лекарственных препаратов, широкое использование природных препаратов

4. Значение биохимии для профилактики заболеваний,

ПРИМЕР. Недостаток витамина С - цинга - для профилактики использование витамина С (профилактика простудных заболеваний). Недостаток витамина D – рахит - использование витамина D.

  1. Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Аминокислоты – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Существует несколько классификаций: 1) по химическому строению радикалов: алифатические, ароматические и гетероциклические. 2) Тривиальные названия: от названия источника, из которого они впервые были выделенны, или от свойств данной аминокислоты. 3) По растворимости их радикалов в воде, растворимость радикол определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы.

  1. Строение белков. Уровни структурной организации белка. Характеристика связей, стабилизирующих их. Доменные белки.Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из АК, соединенных ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь, и имеющие сложную структурную организацию.

Характерные признаки белков, отличающие их от других соединений:

1. Белки - АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ вещества (до 16 %).

2. Структурной единицей белков являются альфа АК L-РЯДА. Н2N-СН-СООН

R

З.АК связываются ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь,

4. Большая молекулярная масса белков (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).

5. Сложная структурная организация.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

  1. Каталитическая. Многие белки являются ферментами

  2. Регуляторная. Некоторые гормоны являются белками

  3. Структурная. Во все структуры живой клетки входят белки.

  4. Рецепторная. Белки являются обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.

  5. Транспортная. Транспорт жиров, лекарственных веществ и д.р.

  6. Опорная. Коллаген, белки костной ткани.

  7. Энергетическая. Окисление 1 грамма белка сопровождается выделением 17 кДж энергии. В сутки 15% энергии образуется за счёт распада Б.

  8. Сократительная. Актин, миозин мышц.

  9. Генно-регуляторная (ГИСТОНЫ).

  10. Иммунологическая. Антитела являются белками.

  11. Гемостатическая. Фибриноген.

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ.

Свойства белков обусловлены их структурой.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА - последовательное соединение АК в ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи с помощью ПЕПТИДНЫХ связей. О-НС – N

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Свойства ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи зависят от составляющих ее АК. Порядок АК в цепи устанавливается с помощью СЕКВЕНИРОВАНИЯ - процедура выявления последовательности АК. Впервые было проведено в 1958 г. Ф. СЕНДЖЕРОМ на инсулине.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - способ укладки в пространстве ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи. Образуется за счет водородных связей между 1 и 4 АК.

Выделяют 3 вида вторичной структуры:

I .Альфа спираль (Л.ПОЛЛИНГ) - виток составляет от 3 до 6 АК. Терминатором спирали является ПРОЛИН.

2.Бетта складчатый слой.

3.Петли ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи (соединительные петли).

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА - укладка вторичной структуры более компактно, в виде ГЛОБУЛЫ или ФИБРИЛЛЫ. Осуществляется за счет водородных, ионных, ДИСУЛЬФИДНЫХ и гидрофобных связей.

Домены - это фрагменты ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, сходные по свойствам с самостоятельными глобулярными белками. Домен автономен. Домены возникают в результате слияния нескольких генов отдельных белков.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА - объединение нескольких доменов. Пример. Гемоглобин - 4 СУБЪЕДИНИЦЫ.