Кинетика клеток

курсовая работа

5. Генерация движения микрофиламентами

Микрофиламенты могут генерировать движение двумя различными способами: путем скольжения -- согласно этому механизму актиновые и миозиновые нити скользят друг относительно друга - или же просто путем сборки и дезагрегации пучков микрофиламентов. Опять мы сталкиваемся с удивительным соответствием между системой микрофиламентов и системой микротрубочек: обе системы генерируют движенце, одними и тещи же способами. Это представляет интерес с эволюционной точки зрения, поскольку указывает на то, что системы, которые возникли, по-видимому, независимо друг от друга, решили проблему генерации движения одинаково, хотя и с помощью различных материалов.

Модель скольжения микрофиламентов, описывающая зависимые от актомиозина движения немышечных клеток, исходит из данных о сокращении мышц, модель которого можно применить с незначительными модификациями к микрофиламентам.

В немышечных клетках такая система подвижности состоит из актиновых микрофиламентов, один конец которых прикреплен к каким-либо структурам клетки (к клеточной мембране, микротрубочкам или другим органеллам, а другой конец свободен;, менаду свободными концами двух противолежащих актиновых микрофиламентов находятся биполярные миозиновые нити. Когда два противолежащих актиновых микрофиламента скользят вдоль миозиновой нити, их свободные концы сближаются, а закрепленные концы тянут за собой те структуры, к которым они присоединены. В мышцах всё это происходит в структурах, специально предназначенных для генерации движения (саркомерах). Саркомер состоит из двух пучков актиновых нитей (они прикреплены к Z-мембранам, ограничивающим саркомер) с миозиновыми нитями между ними. В результате скольжения нитей саркомер укорачивается, что соответствует сокращению мышцы. В немышечных клетках такое скольжение приводит к сближению структур, к которым прикреплены противоположные концы микрофиламентов

Рассмотрим теперь, как же при взаимодействии актиновых и миозиновых нитей возникает скольжение. Инициатором является миозин, точнее головки его молекулы, где находятся центры АТРазной активности. Миозиновые головки отличаются большим сродством к АТР, и при его избытке каждая головка связывает одну молекулу АТР.

Рисунок 12. «Модели взаимодействия актина и миозина. Вверху, мышце; посередине и внизу: в немышечных клетках».

Связав АТР, миозиновая головка сразу же переходит в активированное состояние с высоким сродством к актину и прикрепляется к одной из актиновых субъединиц ближайшего микрофиламента. Связывание с актином немедленно вызывает гидролиз АТР, за счет выделившейся - при этом энергии головка поворачивается на небольшой угол, что немного перемещает актиновый филамент, к которому головка прикреплена. При утилизации новых порций АТР такой цикл повторяется многократно, скольжение становится заметным. Мы привели весьма упрощенное описание процессов, связанных с актомиозинзависимой сократимостью мышечных волокон. Более полное описание читатель найдет в другой книге этой же серии (R. М. Simmons Muscle Contraction"). Этот основной механизм взаимодействия актина и миозина можно, по-видимому, распространить также и * на немышечные клеточные системы.

Делись добром ;)